ヒスチジン - フェニルアラニン相互作用のモデリング：イミダゾールのNH···π水素結合・ベンゼン

NH···π水素結合は、タンパク質とペプチドのアミノ酸側群の間で頻繁に発生します。タンパク質結晶のデータマイニング研究では、T字型のヒスチジン··am芳しい接触の約80％がch···πであり、〜20％のみがnh···π相互作用であることがわかります。ヒスチジンとフェニルアラニンの間のNH・··π相互作用のモデルとして、超音波jet-冷却イミダゾール・ベンゼン（Im・Bz）複合体の赤外線（IR）および紫外線（UV）スペクトルを調査しました。地上および励起状態の分散補正密度機能計算と相関方法（SCS-MP2およびSCS-CC2）は、IM・BZがNH・π水素結合を備えたCS対称T字型の最小エネルギー構造を持っていることを予測しています。BZリングに;NH結合は、BZ C6軸から12°離れて傾斜しています。IR枯渇スペクトルはT字型のジオメトリをサポートします。NHストレッチ振動基本は、3518 cm（-1）のベアイミダゾールのそれと比較して-73 cm（-1）緩められ、中程度に強いNH···π相互作用相互作用を示しています。。38086 cm（–1）でのベンゼンのS0（A1G）→S1（B2U）起源は気相で禁止されていますが、IM・BZは中程度に強いS0→S1起源を示します。イミダゾールとの相互作用によるBZのCS対称性低下。NH···π地上状態の水素結合は強く、De = 22.7 kJ/mol（1899 cm – 1）です。ガス相UVとIRスペクトルの組み合わせは、最適なIM・BZ形状がt字型であり、NH···π水素結合であるという理論的予測を確認します。IM・Bzの水素結合地下鉄異性体のCh···軸の実験的証拠は見つかりません。IM・BZ複合体の最適なNH・··πジオメトリは、タンパク質データベース分析で見つかったヒスチジン・芳香族接触ジオメトリの大部分とは大きく異なり、これらの検索で観察されたCh・π接触が発生しないことを意味します。好ましい結合相互作用は、タンパク質側鎖の折りたたみと結晶パッキングの制約からのみです。イミダゾール・（ベンゼン）2クラスターのUVおよびIRスペクトルは、IM・BZ+質量チャネルへの断片化を介して観察されます。IM・BZとIM・BZ2のスペクトルは、IRホール燃焼によってきれいに分離可能です。IM・BZ2のUVスペクトルは、ベンゼンの000帯域と比較して-86/+88 cm（-1）に対称的にシフトする2つの非等価ベンゼンのS0→S1励起に対応する2 000帯域を示します。

NH···π hydrogen bonds occur frequently between the amino acid side groups in proteins and peptides. Data-mining studies of protein crystals find that ∼80% of the T-shaped histidine···aromatic contacts are CH···π, and only ∼20% are NH···π interactions. We investigated the infrared (IR) and ultraviolet (UV) spectra of the supersonic-jet-cooled imidazole·benzene (Im·Bz) complex as a model for the NH···π interaction between histidine and phenylalanine. Ground- and excited-state dispersion-corrected density functional calculations and correlated methods (SCS-MP2 and SCS-CC2) predict that Im·Bz has a Cs-symmetric T-shaped minimum-energy structure with an NH···π hydrogen bond to the Bz ring; the NH bond is tilted 12° away from the Bz C6 axis. IR depletion spectra support the T-shaped geometry: The NH stretch vibrational fundamental is red shifted by -73 cm(-1) relative to that of bare imidazole at 3518 cm(-1), indicating a moderately strong NH···π interaction. While the S0(A1g) → S1(B2u) origin of benzene at 38 086 cm(–1) is forbidden in the gas phase, Im·Bz exhibits a moderately intense S0 → S1 origin, which appears via the D(6h) → Cs symmetry lowering of Bz by its interaction with imidazole. The NH···π ground-state hydrogen bond is strong, De=22.7 kJ/mol (1899 cm–1). The combination of gas-phase UV and IR spectra confirms the theoretical predictions that the optimum Im·Bz geometry is T shaped and NH···π hydrogen bonded. We find no experimental evidence for a CH···π hydrogen-bonded ground-state isomer of Im·Bz. The optimum NH···π geometry of the Im·Bz complex is very different from the majority of the histidine·aromatic contact geometries found in protein database analyses, implying that the CH···π contacts observed in these searches do not arise from favorable binding interactions but merely from protein side-chain folding and crystal-packing constraints. The UV and IR spectra of the imidazole·(benzene)2 cluster are observed via fragmentation into the Im·Bz+ mass channel. The spectra of Im·Bz and Im·Bz2 are cleanly separable by IR hole burning. The UV spectrum of Im·Bz2 exhibits two 000 bands corresponding to the S0 → S1 excitations of the two inequivalent benzenes, which are symmetrically shifted by -86/+88 cm(-1) relative to the 000 band of benzene