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ポロ様キナーゼ（PLK）は、細胞周期の進行、有糸分裂、細胞質分子の真核生物調節因子です。PLK4は、Centriole複製のマスターレギュレーターです。ここでは、SCL/TAL1中断軌跡（STIL）タンパク質がコイルドコイル領域（STIL-CC）を介してin vivoでPLK4を介して相互作用することを示します。STIL-CCは、PLK4のPolo-Box 3（PB3）の最初の識別された相互作用パートナーであり、PLK4 L1領域で二次相互作用部位を使用しています。NMRおよび結晶学を介した遊離PLK4-PB3とそのSTIL-CC複合体の構造決定により、コイルドコイルの形成を模倣するポロボックスペプチド相互作用の新しいモードが明らかになります。構造誘導STIL変異体のin vivo分析により、PLK4-PB3およびL1への明確な結合モード、およびPLK4結合とのStilオリゴマー化の相互作用が明らかになります。Stil-CC/PLK4相互作用は、PLK4の活性化とCentriolar PLK4の安定化を媒介し、Centrioleの重複に重要な役割を果たすことをお勧めします。
ポロ様キナーゼ（PLK）は、細胞周期の進行、有糸分裂、細胞質分子の真核生物調節因子です。PLK4は、Centriole複製のマスターレギュレーターです。ここでは、SCL/TAL1中断軌跡（STIL）タンパク質がコイルドコイル領域（STIL-CC）を介してin vivoでPLK4を介して相互作用することを示します。STIL-CCは、PLK4のPolo-Box 3（PB3）の最初の識別された相互作用パートナーであり、PLK4 L1領域で二次相互作用部位を使用しています。NMRおよび結晶学を介した遊離PLK4-PB3とそのSTIL-CC複合体の構造決定により、コイルドコイルの形成を模倣するポロボックスペプチド相互作用の新しいモードが明らかになります。構造誘導STIL変異体のin vivo分析により、PLK4-PB3およびL1への明確な結合モード、およびPLK4結合とのStilオリゴマー化の相互作用が明らかになります。Stil-CC/PLK4相互作用は、PLK4の活性化とCentriolar PLK4の安定化を媒介し、Centrioleの重複に重要な役割を果たすことをお勧めします。
Polo-like kinases (PLK) are eukaryotic regulators of cell cycle progression, mitosis and cytokinesis; PLK4 is a master regulator of centriole duplication. Here, we demonstrate that the SCL/TAL1 interrupting locus (STIL) protein interacts via its coiled-coil region (STIL-CC) with PLK4 in vivo. STIL-CC is the first identified interaction partner of Polo-box 3 (PB3) of PLK4 and also uses a secondary interaction site in the PLK4 L1 region. Structure determination of free PLK4-PB3 and its STIL-CC complex via NMR and crystallography reveals a novel mode of Polo-box-peptide interaction mimicking coiled-coil formation. In vivo analysis of structure-guided STIL mutants reveals distinct binding modes to PLK4-PB3 and L1, as well as interplay of STIL oligomerization with PLK4 binding. We suggest that the STIL-CC/PLK4 interaction mediates PLK4 activation as well as stabilization of centriolar PLK4 and plays a key role in centriole duplication.
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