OPLSAA力場での改善されたペプチドおよびタンパク質ねじれエネルギー論

OPLS-AAフォースフィールドについて、新しいペプチド二面体パラメーターの開発と検証が報告されています。高精度の量子化学法を使用して、ブロックされたジペプチドのためにφ、ψ、χ1、およびχ2ポテンシャルエネルギー表面をスキャンしました。OPLS-AA力場の二面角項の新しいフーリエ係数は、これらの表面に適合し、ボルツマン加重エラー関数を利用し、重み付け温度の効果を体系的に調べました。利用可能なデータへの過剰適合を防ぐために、最小限の数の新しい残基特異的およびペプチド特異的ねじれ項が開発されました。OPLS-AA/Mという名前の新しいパラメーターの品質を評価するために、広範な実験溶液相および量子化学ガス相ベンチマークを使用して、以前のOPLS-AA力場における大幅な改善を示しました。2000 Kのボルツマンの重み付け温度は、二面角パラメーターの新しいフーリエ係数を適合させるのに最適であると判断されました。結論は、タンパク質力場の新しいねじれパラメーターを開発するためのベストプラクティスの結果から引き出されます。

The development and validation of new peptide dihedral parameters are reported for the OPLS-AA force field. High accuracy quantum chemical methods were used to scan φ, ψ, χ1, and χ2 potential energy surfaces for blocked dipeptides. New Fourier coefficients for the dihedral angle terms of the OPLS-AA force field were fit to these surfaces, utilizing a Boltzmann-weighted error function and systematically examining the effects of weighting temperature. To prevent overfitting to the available data, a minimal number of new residue-specific and peptide-specific torsion terms were developed. Extensive experimental solution-phase and quantum chemical gas-phase benchmarks were used to assess the quality of the new parameters, named OPLS-AA/M, demonstrating significant improvement over previous OPLS-AA force fields. A Boltzmann weighting temperature of 2000 K was determined to be optimal for fitting the new Fourier coefficients for dihedral angle parameters. Conclusions are drawn from the results for best practices for developing new torsion parameters for protein force fields.