コラーゲン水相互作用に対するコラーゲン架橋の効果（DSC調査）

コラーゲンの架橋状態の効果は、コラーゲン水相互作用に及ぼす影響を研究しました。これにより、凍結不可能な水の測定、エンタルピー（デルタH）の変動、およびコラーゲンからゼラチンへの変性の温度を可能にする微分スキャン熱量測定（DSC）を使用して研究されました。DSCは、トリプシン（コントロールC）で精製した筋肉内結合組織で実施され、ペニシラミン（P）で解重合し、ホウ植物（B）で還元しました。サンプルは、さまざまな水分含有量で調整されました。3つの組織では、凍結不可の水（WU）と変性エンタルピー変化（Delta H）が増加すると増加しました（WT）。一方、最大変性温度（Phi M）は低下しました。コラーゲン架橋状態を特徴付けるこの熱量測定方法の能力について説明します。デルタHとWUの最大限界値は、コラーゲン架橋度の増加とともに大幅に減少しました。最大のデルタHに到達するために必要な最小WTは、架橋度とともに減少しました。同様に、コラーゲンの架橋が大きいほど、凍結不可能な水のwuの有意に異なる制限値に到達しました。これらの結果は、結合の少ない組織が架橋されていれば、水をより多く結合できることを示しています。彼らはまた、コラーゲンの水和の水を4つの状態に分類できることを実証しました。その制限は、架橋の程度によって異なります。

The effect of collagen cross-linking state on the collagen-water interaction was studied, using Differential Scanning Calorimetry (DSC) which allows the determination of unfreezable water, the variation of enthalpy (delta H) and temperatures of denaturation of collagen to gelatin transition. DSC was performed on intramuscular connective tissue purified with trypsin (control C), depolymerized with penicillamin (P), and reduced with borohydride (B); samples were adjusted with different water contents. For the three tissues, unfreezable water (Wu) and denaturation enthalpy change (delta H) increased with increasing moisture level (Wt); whereas, maximum denaturation temperature (phi M) decreased. The ability of this calorimetric method of investigation to characterize the collagen crosslink state is discussed: maximum limit values of delta H and of Wu decreased significantly with increasing collagen cross-linking degree. Minimum Wt necessary to reach the maximum delta H decreased with crosslinking degree. Likewise significantly different limit values of unfreezable water Wu were reached for smaller Wt the greater the crosslinking of collagen. These results show that the less connective tissues were cross-linked, the more they could bind water. They also demonstrated that the water of collagen hydration can be classified into four states, whose limits vary according to the degree of crosslinking.