ミトコンドリア脂肪酸生合成に不可欠なホスホパンテテニルトランスフェラーゼ

この研究では、シロイヌナズナのミトコンドリアホスホパンテチニルトランスフェラーゼ（MTPPT）の分子遺伝的特性評価を報告します。これは、ミトコンドリアアシルキャリアタンパク質（MTACP）のミトコンドリア脂肪酸シンセーゼ（MTFAS）の活性化を触媒します。精製されたMTPPTタンパク質のこの触媒能力（AT3G11470によってエンコード）は、ホスホパンテテイニル化されたシロイヌナズナがapo-mtaCPアイソフォームを成熟させることをin vitroアッセイで直接実証しました。AT3G11470エンコードされたタンパク質のミトコンドリア局在は、このオルガネラにキメラGFPタンパク質を導くためのN末端80-レシドリーダーシーケンスの能力によって検証されました。T-DNAタグ付きヌル変異体MTPPT-1対立遺伝子は、胚形成のためのMTPPTの重要な役割を示す胚致死表現型を示しています。MTPPT発現の低下を伴うシロイヌナズナのRNAiトランスジェニック系統は、MTFASシステムの欠乏に関連する典型的な表現型、すなわち小型化された植物の形態、ゆっくりとした成長、ミトコンドリアタンパク質のリポオイルの減少、および光原性中間体、グリシンおよびグリオレートの過剰蓄積を示します。これらの形態学的および代謝の変化は、これらの植物が非光子貫通条件（すなわち1％CO2雰囲気）で成長すると逆転し、光放射糖グリシンデカルボキシラーゼのリポオイルが減少したため、光吸引の欠乏の結果であることを示しています。

In this study we report the molecular genetic characterization of the Arabidopsis mitochondrial phosphopantetheinyl transferase (mtPPT), which catalyzes the phosphopantetheinylation and thus activation of mitochondrial acyl carrier protein (mtACP) of mitochondrial fatty acid synthase (mtFAS). This catalytic capability of the purified mtPPT protein (encoded by AT3G11470) was directly demonstrated in an in vitro assay that phosphopantetheinylated mature Arabidopsis apo-mtACP isoforms. The mitochondrial localization of the AT3G11470-encoded proteins was validated by the ability of their N-terminal 80-residue leader sequence to guide a chimeric GFP protein to this organelle. A T-DNA-tagged null mutant mtppt-1 allele shows an embryo-lethal phenotype, illustrating a crucial role of mtPPT for embryogenesis. Arabidopsis RNAi transgenic lines with reduced mtPPT expression display typical phenotypes associated with a deficiency in the mtFAS system, namely miniaturized plant morphology, slow growth, reduced lipoylation of mitochondrial proteins, and the hyperaccumulation of photorespiratory intermediates, glycine and glycolate. These morphological and metabolic alterations are reversed when these plants are grown in a non-photorespiratory condition (i.e. 1% CO2 atmosphere), demonstrating that they are a consequence of a deficiency in photorespiration due to the reduced lipoylation of the photorespiratory glycine decarboxylase.