AβオリゴマーのSDS-PAGE分析は、アルツハイマー病の研究を解消しています：ESI-IM-MSの訴え

アミロイドベータペプチド（Aβ）オリゴマーの形成と構造の特性評価は、アルツハイマー病（AD）の分野での進歩に重要です。ここでは、この目的に使用される2つの方法、すなわちドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動（SDS-PAGE）の批判的評価を報告し、フィールドで広く使用され、イオン移動度はエレクトロスプレーイオン質量分析（ESI-IM-MS）と結びついています。オリゴマーの特性評価の大きな可能性を秘めた新たな技術。彼らのパフォーマンスを評価するために、最初に明確に定義された順序の純粋な架橋Aβ40およびAβ42オリゴマーを取得しました。SDS-PAGEによるこれらのサンプルの分析により、SDSはAβ42オリゴマーのオリゴマー化状態に影響を与えることが明らかになり、その順序と分布に関する欠陥のある情報が提供されました。対照的に、ESI-IM-MSは正確な情報を提供し、化学的性質とオリゴマーの構造についても報告しました。私たちの発見は、AβオリゴマーサンプルのSDS-PAGE特性評価に基づいて構築されたADフィールドの科学的パラダイムに挑戦するため、重要な意味を持っています。

The characterization of amyloid-beta peptide (Aβ) oligomer forms and structures is crucial to the advancement in the field of Alzheimer´s disease (AD). Here we report a critical evaluation of two methods used for this purpose, namely sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE), extensively used in the field, and ion mobility coupled to electrospray ionization mass spectrometry (ESI-IM-MS), an emerging technique with great potential for oligomer characterization. To evaluate their performance, we first obtained pure cross-linked Aβ40 and Aβ42 oligomers of well-defined order. Analysis of these samples by SDS-PAGE revealed that SDS affects the oligomerization state of Aβ42 oligomers, thus providing flawed information on their order and distribution. In contrast, ESI-IM-MS provided accurate information, while also reported on the chemical nature and on the structure of the oligomers. Our findings have important implications as they challenge scientific paradigms in the AD field built upon SDS-PAGE characterization of Aβ oligomer samples.