大腸菌のCyDDC ABCトランスポーター：還元剤流出ポンプの新しい役割

大腸菌のCyDDC複合体は、システインとグルタチオンをペリプラズムに輸出するヘテロ二量体ATP結合カセット（ABC）トランスポーターです。これらの還元剤は、ペリプラズムのレドックス落ち着きを調節すると考えられており、細菌の毒性に関与するペリプラズムおよび分泌タンパク質のジスルフィド折りたたみに影響を与えます。CYDDC活性の低下は、C型シトクロムのアセンブリ中に、機能的BD型呼吸器オキサージーゼと摂動性ヘムライゲーションのアセンブリを廃止します。ここでの焦点は、CyDDC複合体とヘム補因子の新たに発見された相互作用にあります。HAEMは最近、CyDDC活性を調節することが示されており、構造モデリングは複合体のペリプラズム表面に潜在的なHAEM結合部位を明らかにしています。これらの発見は、酸化還元センシングにおけるCYDDC結合ヘムの潜在的な役割と一酸化窒素に対する耐性の潜在的な役割に対する将来の調査に重要な意味を持っています（NO）。

The CydDC complex of Escherichia coli is a heterodimeric ATP-binding cassette (ABC) transporter that exports cysteine and glutathione to the periplasm. These reductants are thought to modulate periplasmic redox poise, impacting upon the disulfide folding of periplasmic and secreted proteins involved in bacterial virulence. Diminished CydDC activity abolishes the assembly of functional bd-type respiratory oxidases and perturbs haem ligation during the assembly of c-type cytochromes. The focus herein is upon a newly-discovered interaction of the CydDC complex with a haem cofactor; haem has recently been shown to modulate CydDC activity and structural modelling reveals a potential haem-binding site on the periplasmic surface of the complex. These findings have important implications for future investigations into the potential roles for the CydDC-bound haem in redox sensing and tolerance to nitric oxide (NO).