オキサゾールアミノ酸に由来する強力な補体C3A受容体アゴニスト：構造活性関係

ヒト補体C3A受容体（C3AR）の強力なリガンドは、内因性ペプチドアゴニストC3Aの3つのC末端残基に対応するほぼ不活性トリペプチドLeu-ALA-ARGから開発されました。類似のLeu-Ser-ARGは、ロイシン - オキサゾール - アルギニンを形成するために水の除去でセリン側鎖をロイシンカルボニルで凝縮することにより修飾されました。さまざまなN末端アミドキャッピンググループによるその後の精緻化は、ヒトマクロファージからの刺激CA（2+）放出において、ヒトC3A自体と同じくらい強力なアゴニストを生成しました。構造活性の関係について説明します。

Potent ligands for the human complement C3a receptor (C3aR) were developed from the almost inactive tripeptide Leu-Ala-Arg corresponding to the three C-terminal residues of the endogenous peptide agonist C3a. The analogous Leu-Ser-Arg was modified by condensing the serine side chain with the leucine carbonyl with elimination of water to form leucine-oxazole-arginine. Subsequent elaboration with a variety of N-terminal amide capping groups produced agonists as potent as human C3a itself in stimulating Ca(2+) release from human macrophages. Structure-activity relationships are discussed.