イリドイド生合成における還元テルペン環化の構造決定因子

生態学的および薬理学的に重要なイリドイドモノテルペンの炭素骨格は、標準的なテルペン環化とは関係のない還元環化反応で形成されます。ここでは、酵素の基質結合と触媒機能を照らすメカニズムに触発された阻害剤に結合した最近発見されたイリドイドシクラーゼ（カタランサスローズスから）の結晶構造を報告します。イリドイドシンターゼをその密接なホモログプロゲステロン5β-レダクターゼと区別する重要な特徴が強調表示されています。

The carbon skeleton of ecologically and pharmacologically important iridoid monoterpenes is formed in a reductive cyclization reaction unrelated to canonical terpene cyclization. Here we report the crystal structure of the recently discovered iridoid cyclase (from Catharanthus roseus) bound to a mechanism-inspired inhibitor that illuminates substrate binding and catalytic function of the enzyme. Key features that distinguish iridoid synthase from its close homolog progesterone 5β-reductase are highlighted.