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Parasitology international2016Apr01Vol.65issue(2)

寄生線虫Ascaris Suumおよび自由生活の線虫Caenorhabditis ElegansからのシトクロムB5ホモログのバイオインフォマティック識別

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

私たちは以前、成人のAscaris Suumがそれぞれ体壁の細胞と細胞外の親細胞液に位置するNadh-MetmyoglobinおよびNadh-Methaemoglobinレダクターゼシステムを持っていることを報告しました。およびヘモグロビン。A. Suum Cytochrome B5は、成人固有の分泌タンパク質であり、Nadh-Metmyo(Haemo)グロビンレダクターゼシステムの重要な成分が広く研究されており、そのユニークな性質が決定されています。しかし、自由生活の線虫Caenorhabditis elegansからのA. suum sytochrome b5と標準的なシトクロムB5タンパク質の関係は不明です。ここでは、C。elegansの4つのシトクロムB5様タンパク質(アクセッション番号:CAB01732、CCD68984、CAJ58492、およびCAA98498)とA. suumの3つ(ADY48796、ADY46277、ADY48338)の3つを特徴付けました。。シリコのsuum sytochrome b5。バイオインフォマティックおよび分子分析は、C。elegansのCaa98498がA. suum sytochrome b5と同等であることを示しました。これは成熟mRNAとして表されませんでした。さらに、CAA98498は、A。suumCytochrome B5前駆体で発生する分泌信号ペプチドを所有していません。これらの結果は、この自由生活の線虫がA. Suum Cytochrome B5などの造血を必要としないことを示唆しており、このA. Suumの成人特異的分泌Cytochrome B5の重要な機能を寄生的適応に強調しています。

私たちは以前、成人のAscaris Suumがそれぞれ体壁の細胞と細胞外の親細胞液に位置するNadh-MetmyoglobinおよびNadh-Methaemoglobinレダクターゼシステムを持っていることを報告しました。およびヘモグロビン。A. Suum Cytochrome B5は、成人固有の分泌タンパク質であり、Nadh-Metmyo(Haemo)グロビンレダクターゼシステムの重要な成分が広く研究されており、そのユニークな性質が決定されています。しかし、自由生活の線虫Caenorhabditis elegansからのA. suum sytochrome b5と標準的なシトクロムB5タンパク質の関係は不明です。ここでは、C。elegansの4つのシトクロムB5様タンパク質(アクセッション番号:CAB01732、CCD68984、CAJ58492、およびCAA98498)とA. suumの3つ(ADY48796、ADY46277、ADY48338)の3つを特徴付けました。。シリコのsuum sytochrome b5。バイオインフォマティックおよび分子分析は、C。elegansのCaa98498がA. suum sytochrome b5と同等であることを示しました。これは成熟mRNAとして表されませんでした。さらに、CAA98498は、A。suumCytochrome B5前駆体で発生する分泌信号ペプチドを所有していません。これらの結果は、この自由生活の線虫がA. Suum Cytochrome B5などの造血を必要としないことを示唆しており、このA. Suumの成人特異的分泌Cytochrome B5の重要な機能を寄生的適応に強調しています。

We previously reported that adult Ascaris suum possesses NADH-metmyoglobin and NADH-methaemoglobin reductase systems that are located in the cells of the body wall and in the extracellular perienteric fluid, respectively, which helps them adapt to environmental hypoxia by recovering the differential functions of myoglobin and haemoglobin. A. suum cytochrome b5, an adult-specific secretory protein and an essential component of the NADH-metmyo (haemo) globin reductase system, has been extensively studied, and its unique nature has been determined. However, the relationship between A. suum cytochrome b5 and the canonical cytochrome b5 proteins, from the free-living nematode Caenorhabditis elegans is unclear. Here, we have characterised four cytochrome b5-like proteins from C. elegans (accession numbers: CAB01732, CCD68984, CAJ58492, and CAA98498) and three from A. suum (accession numbers: ADY48796, ADY46277, and ADY48338) and compared them with A. suum cytochrome b5 in silico. Bioinformatic and molecular analyses showed that CAA98498 from C. elegans is equivalent of A. suum cytochrome b5, which was not expressed as a mature mRNA. Further, the CAA98498 possessed no secretory signal peptide, which occurs in A. suum cytochrome b5 precursor. These results suggest that this free-living nematode does not need a haemoprotein such as the A. suum cytochrome b5 and highlight the crucial function of this A. suum adult-specific secretory cytochrome b5 in parasitic adaptation.

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