Faimsはどの程度タンパク質の分析に有益ですか？

差動イオン移動度分光測定としても知られる高電界非対称波形イオン移動性分光法（FAIMS）は、生体分析のツールとして浮上しています。この記事では、タンパク質分析のためのFAIMSの利点と制限について説明します。イオンのFAIMS分離の原理とメカニズムが説明されており、FAIMSと従来のイオン移動度分光測定の違いが詳細になります。タンパク質分析は、トップダウン（無傷のタンパク質）とボトムアップ（タンパク質分解ペプチド）の両方の視点から考慮されます。複数の無傷のタンパク質の複雑な混合の分析と、単一のタンパク質の複数の配座異性体の分析におけるFAIMSの役割を評価します。同様に、プロテオミクスにおけるFAIMSの適用とペプチドの標的分析が考慮されます。

High field asymmetric waveform ion mobility spectrometry (FAIMS), also known as differential ion mobility spectrometry, is emerging as a tool for biomolecular analysis. In this article, the benefits and limitations of FAIMS for protein analysis are discussed. The principles and mechanisms of FAIMS separation of ions are described, and the differences between FAIMS and conventional ion mobility spectrometry are detailed. Protein analysis is considered from both the top-down (intact proteins) and the bottom-up (proteolytic peptides) perspective. The roles of FAIMS in the analysis of complex mixtures of multiple intact proteins and in the analysis of multiple conformers of a single protein are assessed. Similarly, the application of FAIMS in proteomics and targeted analysis of peptides are considered.