ラクトフェリンは、カテプシンGのタンパク質分解活性のアロステリックエンハンサーです

タンパク質のプロテアーゼを介した分解は、多くの生理学的プロセスで重要です。好中球は、病原体に対する最初の細胞免疫応答として、ラクトフェリン（LF）とともに、カテプシンG（CATG）、好中球エラスターゼ（NE）、およびプロテイナーゼ3（PR3）を含むセリンプロテアーゼを分泌します。ここでは、LFが生理学的濃度でのCATGの触媒活性を増加させ、酸性条件（pH 5.0）条件下で最高の能力を高め、CATGの基質選択性を広げることを実証します。機能レベルでは、CATGの酵素活性は、顆粒球由来上清中のLFの存在下で増加しました。さらに、LFは、CD62Pの細胞表面発現によって決定される血小板のCATG誘発性の活性化を強化しました。その結果、LFを介したCATG活性の増強は、急性炎症中の自然免疫を促進する可能性があります。

Protease-mediated degradation of proteins is critical in a plethora of physiological processes. Neutrophils secrete serine proteases including cathepsin G (CatG), neutrophile elastase (NE), and proteinase 3 (PR3) together with lactoferrin (LF) as a first cellular immune response against pathogens. Here, we demonstrate that LF increases the catalytic activity of CatG at physiological concentration, with its highest enhancing capacity under acidic (pH 5.0) conditions, and broadens the substrate selectivity of CatG. On a functional level, the enzymatic activity of CatG was increased in the presence of LF in granulocyte-derived supernatant. Furthermore, LF enhanced CatG-induced activation of platelets as determined by cell surface expression of CD62P. Consequently, LF-mediated enhancement of CatG activity might promote innate immunity during acute inflammation.