末梢血好酸球プロテオーム

生物学的プロセスのシステム全体の理解には、生物系のタンパク質に関する包括的な知識が必要です。好酸球は、バリア防御、自然免疫、アレルギー疾患に関与する造血分化の初期に指定された顆粒球性白血球の一種です。好酸球のプロテオームは、500未満のタンパク質が同定されていないため、ほとんど注釈がありません。現在、高解像度質量分析と組み合わせた2次元液体クロマトグラフィーを使用して組み立てられた、刺激された非刺激末梢血好酸プロテオームのマップを報告します。私たちの分析では、6,813個の遺伝子を表す7,086個のタンパク質グループと4,802個の部位固有のリン酸化イベントに100,892個のユニークなペプチドマッピングが得られました。精製好酸球を日常的に汚染し、5人の個人の間の好酸球プロテオームの変動性と、インターロイキン-5による好酸球の急性活性化を伴うプロテオミクスの変化を報告する血小板の寄与を説明します。私たちの深いカバレッジと定量分析は、ヒトプロテオームの既存の地図の重要なギャップを埋め、プロテオミクスの戦略的使用をヒト疾患の好酸球を研究することができます。

A system-wide understanding of biological processes requires a comprehensive knowledge of the proteins in the biological system. The eosinophil is a type of granulocytic leukocyte specified early in hematopoietic differentiation that participates in barrier defense, innate immunity, and allergic disease. The proteome of the eosinophil is largely unannotated with under 500 proteins identified. We now report a map of the nonstimulated peripheral blood eosinophil proteome assembled using two-dimensional liquid chromatography coupled with high-resolution mass spectrometry. Our analysis yielded 100,892 unique peptides mapping to 7,086 protein groups representing 6,813 genes as well as 4,802 site-specific phosphorylation events. We account for the contribution of platelets that routinely contaminate purified eosinophils and report the variability in the eosinophil proteome among five individuals and proteomic changes accompanying acute activation of eosinophils by interleukin-5. Our deep coverage and quantitative analyses fill an important gap in the existing maps of the human proteome and will enable the strategic use of proteomics to study eosinophils in human diseases.