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Photosynthesis research2016Dec01Vol.130issue(1-3)

光誘発状態遷移中に、シナコシスティスPCC 6803のスペクトル変化を分解する方法

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

シアノバクテリアは、吸収されたエネルギーと異なる色素タンパク質複合体で使用されるエネルギーのバランスを維持するための反応を発達させました。細胞が高光強度にさらされると、比較的速い(数分)応答の1つが活性化されます。このメカニズムは、反応中心に到達する前に、Phycobilisome(PB)アンテナのレベルで励起エネルギーを熱的に放散します。プラストキノンプールの酸化還元状態を変更する光の低強度にさらされると、いわゆる状態遷移は、光化学系IとIIの間でエネルギーを再分配します。パルス振幅変調蛍光測定など、これらの応答の基礎となるメカニズムを調査するための実験的手法は、スペクトル統合信号に基づいています。以前は、スペクトル情報を維持するために、スペクトル分解蛍光測定法が導入されています。この作業で導入された分析方法により、SRFデータをオープン/クローズド反応センター(RC)、(UN)クエンチングPBおよび状態1と状態2の種類関連スペクトルに関して解釈できます。したがって、時間依存のスペクトルの違いさまざまな光条件下での光合成生物の蛍光シグネチャは、分子起源の多くの解釈につながる機能的な放出種にトレースして割り当てることができます。特に、状態1と状態2は、PB-PSII-PSI Megacomplexの異なる状態に対応するという証拠を提示します。

シアノバクテリアは、吸収されたエネルギーと異なる色素タンパク質複合体で使用されるエネルギーのバランスを維持するための反応を発達させました。細胞が高光強度にさらされると、比較的速い(数分)応答の1つが活性化されます。このメカニズムは、反応中心に到達する前に、Phycobilisome(PB)アンテナのレベルで励起エネルギーを熱的に放散します。プラストキノンプールの酸化還元状態を変更する光の低強度にさらされると、いわゆる状態遷移は、光化学系IとIIの間でエネルギーを再分配します。パルス振幅変調蛍光測定など、これらの応答の基礎となるメカニズムを調査するための実験的手法は、スペクトル統合信号に基づいています。以前は、スペクトル情報を維持するために、スペクトル分解蛍光測定法が導入されています。この作業で導入された分析方法により、SRFデータをオープン/クローズド反応センター(RC)、(UN)クエンチングPBおよび状態1と状態2の種類関連スペクトルに関して解釈できます。したがって、時間依存のスペクトルの違いさまざまな光条件下での光合成生物の蛍光シグネチャは、分子起源の多くの解釈につながる機能的な放出種にトレースして割り当てることができます。特に、状態1と状態2は、PB-PSII-PSI Megacomplexの異なる状態に対応するという証拠を提示します。

Cyanobacteria have developed responses to maintain the balance between the energy absorbed and the energy used in different pigment-protein complexes. One of the relatively rapid (a few minutes) responses is activated when the cells are exposed to high light intensities. This mechanism thermally dissipates excitation energy at the level of the phycobilisome (PB) antenna before it reaches the reaction center. When exposed to low intensities of light that modify the redox state of the plastoquinone pool, the so-called state transitions redistribute energy between photosystem I and II. Experimental techniques to investigate the underlying mechanisms of these responses, such as pulse-amplitude modulated fluorometry, are based on spectrally integrated signals. Previously, a spectrally resolved fluorometry method has been introduced to preserve spectral information. The analysis method introduced in this work allows to interpret SRF data in terms of species-associated spectra of open/closed reaction centers (RCs), (un)quenched PB and state 1 versus state 2. Thus, spectral differences in the time-dependent fluorescence signature of photosynthetic organisms under varying light conditions can be traced and assigned to functional emitting species leading to a number of interpretations of their molecular origins. In particular, we present evidence that state 1 and state 2 correspond to different states of the PB-PSII-PSI megacomplex.

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