小胞体とゴルジ体複合体の間のシャトルバスの上と外れて膜タンパク質を取得する

分泌タンパク質は、コートタンパク質複合体II（COPII）でコーティングされた小胞の小胞体（ER）を出て、最終目的地に分娩する前にゴルジ複合体を通過します。可溶性貨物は、信号を介したプロセス（貨物キャプチャ）またはバルクフローによってER出口サイトに募集できます。膜タンパク質の場合、膜貫通ドメイン（TMD）と脂質マイクロドメインの相互作用に基づく3番目のメカニズムも考慮する必要があります。この解説では、明確な物理化学的特性に恵まれた二重層ドメインにTMDを分割することは、初期の分泌経路内の膜タンパク質の輸送において極めて重要な役割を果たすという考えを支持して証拠をレビューします。このような自己組織現象と標準分子間相互作用の組み合わせは、ERから分泌経路への膜タンパク質の放出を制御する可能性が最も高いです。

Secretory proteins exit the endoplasmic reticulum (ER) in coat protein complex II (COPII)-coated vesicles and then progress through the Golgi complex before delivery to their final destination. Soluble cargo can be recruited to ER exit sites by signal-mediated processes (cargo capture) or by bulk flow. For membrane proteins, a third mechanism, based on the interaction of their transmembrane domain (TMD) with lipid microdomains, must also be considered. In this Commentary, I review evidence in favor of the idea that partitioning of TMDs into bilayer domains that are endowed with distinct physico-chemical properties plays a pivotal role in the transport of membrane proteins within the early secretory pathway. The combination of such self-organizational phenomena with canonical intermolecular interactions is most likely to control the release of membrane proteins from the ER into the secretory pathway.