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カルボキシペプチダーゼ活性は、最近、高度に精製されたヒト肺マスト細胞と皮膚から分散したマスト細胞で同定されました。マスト細胞カルボキシペプチダーゼをリガンドとして、ジャガイモ型カルボキシペプチダーゼ阻害剤を使用したアフィニティクロマトグラフィーを使用して、皮膚抽出物全体からの均一性に精製されました。精製された酵素は、SDS-PAGEで約34,500日の単一の染色バンドを生成しました。特定の活性の測定によって推定されたカルボキシペプチダーゼ酵素含有量は、それぞれ新生児の包皮、成体顔面皮膚、および成体包皮からの0.5、5、および16マイクログラム/10（6）マスト細胞でした。ヒトマスト細胞カルボキシペプチダーゼは、合成ジペプチドとアンジオテンシンIの加水分解に関してウシカルボキシペプチダーゼAに似ていましたが、DES-ARG9ブラジキニンを加水分解できないため、カルボキシペプチダーゼAと区別されました。ヒトマスト細胞カルボキシペプチダーゼのアミノ酸組成は、ラットマスト細胞カルボキシペプチダーゼの組成に類似していた。マスト細胞カルボキシペプチダーゼのアミノ末端アミノ酸配列は、ヒト膵臓カルボキシペプチダーゼBと65％の位置同一性を示しましたが、ヒトカルボキシペプチダーゼAでは19％のみを示しました。、それは機能的に類似しているが、ウシカルボキシペプチダーゼAと同一ではないが、ウシとヒトの膵臓カルボキシペプチダーゼBと構造的な類似性を持っているからです。
カルボキシペプチダーゼ活性は、最近、高度に精製されたヒト肺マスト細胞と皮膚から分散したマスト細胞で同定されました。マスト細胞カルボキシペプチダーゼをリガンドとして、ジャガイモ型カルボキシペプチダーゼ阻害剤を使用したアフィニティクロマトグラフィーを使用して、皮膚抽出物全体からの均一性に精製されました。精製された酵素は、SDS-PAGEで約34,500日の単一の染色バンドを生成しました。特定の活性の測定によって推定されたカルボキシペプチダーゼ酵素含有量は、それぞれ新生児の包皮、成体顔面皮膚、および成体包皮からの0.5、5、および16マイクログラム/10（6）マスト細胞でした。ヒトマスト細胞カルボキシペプチダーゼは、合成ジペプチドとアンジオテンシンIの加水分解に関してウシカルボキシペプチダーゼAに似ていましたが、DES-ARG9ブラジキニンを加水分解できないため、カルボキシペプチダーゼAと区別されました。ヒトマスト細胞カルボキシペプチダーゼのアミノ酸組成は、ラットマスト細胞カルボキシペプチダーゼの組成に類似していた。マスト細胞カルボキシペプチダーゼのアミノ末端アミノ酸配列は、ヒト膵臓カルボキシペプチダーゼBと65％の位置同一性を示しましたが、ヒトカルボキシペプチダーゼAでは19％のみを示しました。、それは機能的に類似しているが、ウシカルボキシペプチダーゼAと同一ではないが、ウシとヒトの膵臓カルボキシペプチダーゼBと構造的な類似性を持っているからです。
A carboxypeptidase activity was recently identified in highly purified human lung mast cells and dispersed mast cells from skin. Using affinity chromatography with potato-tuber carboxypeptidase inhibitor as ligand, mast cell carboxypeptidase was purified to homogeneity from whole skin extracts. The purified enzyme yielded a single staining band of approximately 34,500 D on SDS-PAGE. Carboxypeptidase enzyme content estimated by determination of specific activity, was 0.5, 5, and 16 micrograms/10(6) mast cells from neonatal foreskin, adult facial skin, and adult foreskin, respectively. Human mast cell carboxypeptidase resembled bovine carboxypeptidase A with respect to hydrolysis of synthetic dipeptides and angiotensin I, but was distinguished from carboxypeptidase A in its inability to hydrolyze des-Arg9 bradykinin. The amino acid composition of human mast cell carboxypeptidase was similar to the composition of rat mast cell carboxypeptidase. The amino-terminal amino acid sequence of mast cell carboxypeptidase demonstrated 65% positional identity with human pancreatic carboxypeptidase B, but only 19% with human carboxypeptidase A. Thus, human mast cell carboxypeptidase is a novel member of the protein family of zinc-containing carboxypeptidases, in that it is functionally similar but not identical to bovine carboxypeptidase A, but has structural similarity to bovine and human pancreatic carboxypeptidase B.
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