化学合成、免疫化学、溶液構造、およびSTD-NMR分光法によって明らかにされた、o-抗原測定O-アセチル化の免疫力学的役割の詳細な調査3AのSTD-NMR分光法3A

Shigella Flexneri 3Aは、細菌性赤痢を引き起こします。そのo-antigenには{2） - [α-d-glcp-（1→3）] - α-l-rhap-（1→2）-α-l-rhap-（1→3） - [ac→2]-α-L-RHAP-（1→3） - [AC→6]≈40％-β-D-GLCPNAC-（1→}（[（e）ABAC CAC D]）繰り返しユニット、および非O-アセチル化等価物は、S。flexneriX.プロピルヘプタ、オクタ、およびデカサッカドを定義します（e '）A'BAC CD（E）シーケンスを共有し、それらの非O-アセチル化類似体は完全に合成されました保護されたBAC CD（E）アリルグリコシドは、直交したモノ糖の段階的導入に続いて、2段階の脱保護プロセスに結合しました。阻害酵素結合免疫吸着アッセイ（ELISA）とSTD-NMR分光法により、2CアセテートがモノクローナルIgGおよびIgM抗体による認識を支配していることが明らかになりましたチェーンは、鎖の長さとはますますますます貢献していましたが、TR-Noesy分析も相互作用を示しましたが、抗体結合時に意味のある立体構造の変化を明らかにしませんでした。

Shigella flexneri 3a causes bacillary dysentery. Its O-antigen has the {2)-[α-d-Glcp-(1→3)]-α-l-Rhap-(1→2)-α-l-Rhap-(1→3)-[Ac→2]-α-l-Rhap-(1→3)-[Ac→6]≈40 % -β-d-GlcpNAc-(1→} ([(E)ABAc CAc D]) repeating unit, and the non-O-acetylated equivalent defines S. flexneri X. Propyl hepta-, octa-, and decasaccharides sharing the (E')A'BAc CD(E)A sequence, and their non-O-acetylated analogues were synthesized from a fully protected BAc CD(E)A allyl glycoside. The stepwise introduction of orthogonally protected mono- and disaccharide imidate donors was followed by a two-step deprotection process. Monoclonal antibody binding to twenty-six S. flexneri types 3a and X di- to decasaccharides was studied by an inhibition enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) and STD-NMR spectroscopy. Epitope mapping revealed that the 2C -acetate dominated the recognition by monoclonal IgG and IgM antibodies and that the BAc CD segment was essential for binding. The glucosyl side chain contributed to a lesser extent, albeit increasingly with the chain length. Moreover, tr-NOESY analysis also showed interaction but did not reveal any meaningful conformational change upon antibody binding.