イスラエルの急性蜂麻痺ウイルスのビリオン構造

無効：西部のミツバチ（APIS mellifera）が提供する受粉サービスは、農業生産と野生の顕花植物の多様性にとって重要です。しかし、ミツバチは環境汚染、生息地の損失、致命的な病気を引き起こす可能性のあるウイルスを含む病原体に苦しんでいます。イスラエルの急性蜂の麻痺ウイルス（IAPV）は、米国でコロニー崩壊障害を引き起こすことが示されています。ここでは、4.0Åの分解能に決定されたIAPVビリオン構造と、2.7Åの分解能でカプシドタンパク質プロトマーの五層の構造を提示します。IAPVには、同じfoldの他のウイルスのタンパク質のルールと同様に、8つのβ鎖の代わりに7つだけで構成される非癌性ゼリーロールβバレルフォールドを備えた主要なカプシドタンパク質VP1およびVP3があります。ジシストロウイルスの成熟は、前駆体キャプシドタンパク質VP0のサブユニットVp3およびVP4への切断に関連しています。VP1の残基ASP-ASP-PHEによって形成される推定触媒部位が、切断を実行するために最適に配置されていることを示します。さらに、多くのピコナウイルスとは異なり、IAPVには、カプシド結合抗ウイルス化合物によって標的となる可能性のあるCapsidタンパク質VP1に疎水性ポケットが含まれていません。 重要性：ミツバチの受粉は、農業生産と野生動物の生物多様性を維持するために必要です。しかし、ヨーロッパと北米のミツバチの個体群は、コロニーの損失を引き起こすウイルスを含む病原体からの圧力にさらされています。ファミリーのジシストロビリダ科のウイルスは、個々のミツバチだけでなく、植民地全体に致命的なミツバチ感染を引き起こす可能性があります。ここでは、世界中に分布している密接に関連するウイルスの複合体のメンバーであるアパラビロスのビリオン構造であるイスラエルの急性蜂麻痺ウイルス（IAPV）を提示します。IAPVは、他のピコーナのようなウイルスでは観察されていないユニークな構造的特徴を示しています。IAPVのカプシドタンパク質VP1には疎水性ポケットが含まれていないため、脊椎動物のピコナウイルスの複製を防ぐことができるカプシド結合抗ウイルス化合物は、ミツバチウイルス感染に対して効果がない可能性があります。

UNLABELLED: The pollination services provided by the western honeybee (Apis mellifera) are critical for agricultural production and the diversity of wild flowering plants. However, honeybees suffer from environmental pollution, habitat loss, and pathogens, including viruses that can cause fatal diseases. Israeli acute bee paralysis virus (IAPV), from the family Dicistroviridae, has been shown to cause colony collapse disorder in the United States. Here, we present the IAPV virion structure determined to a resolution of 4.0 Å and the structure of a pentamer of capsid protein protomers at a resolution of 2.7 Å. IAPV has major capsid proteins VP1 and VP3 with noncanonical jellyroll β-barrel folds composed of only seven instead of eight β-strands, as is the rule for proteins of other viruses with the same fold. The maturation of dicistroviruses is connected to the cleavage of precursor capsid protein VP0 into subunits VP3 and VP4. We show that a putative catalytic site formed by the residues Asp-Asp-Phe of VP1 is optimally positioned to perform the cleavage. Furthermore, unlike many picornaviruses, IAPV does not contain a hydrophobic pocket in capsid protein VP1 that could be targeted by capsid-binding antiviral compounds. IMPORTANCE: Honeybee pollination is required for agricultural production and to sustain the biodiversity of wild flora. However, honeybee populations in Europe and North America are under pressure from pathogens, including viruses that cause colony losses. Viruses from the family Dicistroviridae can cause honeybee infections that are lethal, not only to individual honeybees, but to whole colonies. Here, we present the virion structure of an Aparavirus, Israeli acute bee paralysis virus (IAPV), a member of a complex of closely related viruses that are distributed worldwide. IAPV exhibits unique structural features not observed in other picorna-like viruses. Capsid protein VP1 of IAPV does not contain a hydrophobic pocket, implying that capsid-binding antiviral compounds that can prevent the replication of vertebrate picornaviruses may be ineffective against honeybee virus infections.