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サイトゾルグリセロール-3-リン酸デヒドロゲナーゼ（G3PDH、EC 1.1.1.8）は、脂質代謝と炭水化物代謝を結ぶ重要な分岐点酵素です。リチャードソンの地上リス（urocitellus richardsonii）の肝臓から酵素を精製し、冬眠中の構造的および機能的変化を分析することにより、G3PDHの動的な性質を調査しました。地上リス肝臓からの精製G3PDHの速度論的パラメーターは、37、22、および5°Cで特徴づけられ、安楽関係と冬眠状態の間で比較されました。Hibernator Liver G3PDHは、誠実な肝臓G3PDHと比較して、37°Cおよび22°Cで、その基質であるグリセロール-3-リン酸（G3P）に対して親和性が低下しました。ただし、5°Cでは、酵素の冬眠形態のG3Pに対する親和性は、酵素の倍率と比較して大幅に増加しました。さらに、種の冬眠状態におけるG3PDHの構造は、youthermic状態の構造と比較して、より大きな熱安定性を示しました。ウエスタンブロット分析により、ハイバーネーターG3PDHのチロシンリン酸化が高くなると比較して、より大きなチロシンリン酸化が明らかになりました。さらに、冬眠13羽の粉砕リス（Ictidomys tridecemlineatus）とバイオインフォマティクスツールのタンパク質配列を使用して、G3PDHの3次元モデルを構築して、潜在的なリン酸化部位（83ter）を潜在的なリン酸化部位（83ter）を、HeuthermicおよびHebernatorの差までのリン酸化とハイバーネーターの異リン酸化の原因となる潜在的なリン酸化部位（83to）を特定しました。G3PDH。G3PDHの構造的および機能的変化は、冬眠中に経験した低コアの体温での酵素の機能をサポートします。
サイトゾルグリセロール-3-リン酸デヒドロゲナーゼ（G3PDH、EC 1.1.1.8）は、脂質代謝と炭水化物代謝を結ぶ重要な分岐点酵素です。リチャードソンの地上リス（urocitellus richardsonii）の肝臓から酵素を精製し、冬眠中の構造的および機能的変化を分析することにより、G3PDHの動的な性質を調査しました。地上リス肝臓からの精製G3PDHの速度論的パラメーターは、37、22、および5°Cで特徴づけられ、安楽関係と冬眠状態の間で比較されました。Hibernator Liver G3PDHは、誠実な肝臓G3PDHと比較して、37°Cおよび22°Cで、その基質であるグリセロール-3-リン酸（G3P）に対して親和性が低下しました。ただし、5°Cでは、酵素の冬眠形態のG3Pに対する親和性は、酵素の倍率と比較して大幅に増加しました。さらに、種の冬眠状態におけるG3PDHの構造は、youthermic状態の構造と比較して、より大きな熱安定性を示しました。ウエスタンブロット分析により、ハイバーネーターG3PDHのチロシンリン酸化が高くなると比較して、より大きなチロシンリン酸化が明らかになりました。さらに、冬眠13羽の粉砕リス（Ictidomys tridecemlineatus）とバイオインフォマティクスツールのタンパク質配列を使用して、G3PDHの3次元モデルを構築して、潜在的なリン酸化部位（83ter）を潜在的なリン酸化部位（83ter）を、HeuthermicおよびHebernatorの差までのリン酸化とハイバーネーターの異リン酸化の原因となる潜在的なリン酸化部位（83to）を特定しました。G3PDH。G3PDHの構造的および機能的変化は、冬眠中に経験した低コアの体温での酵素の機能をサポートします。
Cytosolic glycerol-3-phosphate dehydrogenase (G3PDH, EC 1.1.1.8) is an important branch point enzyme connecting lipid metabolism and carbohydrate metabolism. We investigated the dynamic nature of G3PDH by purifying the enzyme from the liver of Richardson's ground squirrel (Urocitellus richardsonii), a hibernating species, and analyzing its structural and functional changes during hibernation. Kinetic parameters of purified G3PDH from ground squirrel liver were characterized at 37, 22 and 5°C and compared between euthermic and hibernating states. Relative to euthermic liver G3PDH, hibernator liver G3PDH had a decreased affinity for its substrate, glycerol-3-phosphate (G3P), at 37°C and 22°C. However, at 5°C, there was a significant increase in the affinity for G3P in the hibernating form of the enzyme, relative to the euthermic form. Furthermore, the structure of G3PDH in the species' hibernating state showed greater thermal stability compared to its structure in the euthermic state. Western blot analysis revealed greater tyrosine phosphorylation in hibernator G3PDH as compared to euthermic G3PDH. In addition, using the protein sequence of the hibernating thirteen-lined ground squirrel (Ictidomys tridecemlineatus) and bioinformatics tools, a three-dimensional model of G3PDH was built to identify the potential phosphorylation site (83Tyr) responsible for the differential phosphorylation between euthermic and hibernator G3PDH. The structural and functional changes in G3PDH support the enzyme's function at a low core body temperature experienced during the species hibernating season.
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