ルミノコッカスchampanellensisセルロソームのリゾチーム活性

Ruminococcus champanellensisは、さまざまな建築物の複雑なセルロソーム系を生成するヒト腸のキーストーン種です。さまざまなセルロソーム酵素が同定されており、リグノセルロース基質でさまざまな加水分解活性を示しています。ここでは、セロビオースの成長中に発現し、コヒーシンモジュールと25グリコシドヒドロラーゼ科（GH25）で構成されているユニークなR. champanellensisスカフォルディン、スカックについて説明します。GH25は非自動性であり、いくつかの細菌種に対してリゾチームを介した溶解活性を示します。狭い酸性のpH曲線にもかかわらず、酵素は2〜85°Cの温度範囲に沿って活性であり、延長されたインキュベーション期間の非常に高温で安定しています。Scak Cohedinは、単独の足場（SCAG）のDockerinに選択的に結合することが示されたため、細胞を含まないセルロソームの形成を可能にし、SCAGは酵素を直接または追加の一価の足場を介して酵素を担うDivalent足場（SCAA）と相互作用します。（SCACとSCAD）。スカックコヒーシンは、炭水化物や細菌細胞表面への接着を潜在的に促進できる複数のFN3ドメインを含むタンパク質のドッケリンと相互作用します。細胞を含まないセルロソームGH25リゾチームは、リグノセルロースを加水分解し、最終的な食品競合他社および/または詐欺師の両方を撃退するための細菌戦略を提供する可能性があります。

Ruminococcus champanellensis is a keystone species in the human gut that produces an intricate cellulosome system of various architectures. A variety of cellulosomal enzymes have been identified, which exhibit a range of hydrolytic activities on lignocellulosic substrates. We describe herein a unique R. champanellensis scaffoldin, ScaK, which is expressed during growth on cellobiose and comprises a cohesin module and a family 25 glycoside hydrolase (GH25). The GH25 is non-autolytic and exhibits lysozyme-mediated lytic activity against several bacterial species. Despite the narrow acidic pH curve, the enzyme is active along a temperature range from 2 to 85°C and is stable at very high temperatures for extended incubation periods. The ScaK cohesin was shown to bind selectively to the dockerin of a monovalent scaffoldin (ScaG), thus enabling formation of a cell-free cellulosome, whereby ScaG interacts with a divalent scaffodin (ScaA) that bears the enzymes either directly or through additional monovalent scaffoldins (ScaC and ScaD). The ScaK cohesin also interacts with the dockerin of a protein comprising multiple Fn3 domains that can potentially promote adhesion to carbohydrates and the bacterial cell surface. A cell-free cellulosomal GH25 lysozyme may provide a bacterial strategy to both hydrolyze lignocellulose and repel eventual food competitors and/or cheaters.