イカのマントル筋肉からのグルタミン酸デヒドロゲナーゼの精製と特性、アミノ酸からのエネルギー生成における酵素のLoligo Peleiiの役割

1.グルタミン酸デヒドロゲナーゼの活性は、イカの組織であるLoligo Peleiiで測定されました。酵素は、消化ポーチ、全身性心臓、およびすべての筋肉組織で高い活性で発生します。2。マントル筋肉のグルタミン酸デヒドロゲナーゼはミトコン内に位置し、分子量は310,000であり、他のすべてのイカ組織の酵素と電気泳動的に類似しています。3.マントル筋肉からの酵素は、DEAE-セルロースからの溶出により40倍精製され、動態研究に使用されました。酵素はNAD++特異的であり、ADP、AMP、およびロイシンによって活性化され、GTP、GDP、ATP、および反応産物（特にNADH）によって阻害されます。4.イカグルタミン酸デヒドロゲナーゼは、ADPにほぼ絶対的な依存性を示しています。精製された酵素は、ADP（KA = 0,75 7M）の飽和濃度により100倍以上活性化されます。PHオプティマもADPによって大幅に変更されます。5.酵素は、他の資源からのグルタミン酸デヒドロゲナーゼと比較して、グルタミン酸酸化を支持するように速度論的に適応しているように見えます。証拠は、イカマントル筋肉におけるグルタミン酸デヒドロゲナーゼの主要な役割が、エネルギー生産のためのアミノ酸の異化を調節していることを示しています。

1. The activity of glutamate dehydrogenase was measured in the tissues of the squid, Loligo pealeii. The enzyme occurs in high activity in digestive pouch, systemic heart, and all muscle tissues. 2. Glutamate dehydrogenase from mantle muscle is located intra-mitochondrially, has a molecular weight of 310,000, and is electrophoretically similar to the enzyme from all other squid tissues. 3. The enzyme from mantle muscle was purified 40-fold by elution from DEAE-cellulose and used for kinetic studies. The enzyme is NAD+-specific, activated by ADP, AMP, and leucine, and inhibited by GTP, GDP, ATP, and reaction products (in particular NADH). 4. Squid glutamate dehydrogenase shows an almost absolute dependence on ADP. The purified enzyme is activated over 100-fold by saturating concentrations of ADP (Ka = 0,75 7M); The pH optima are also altered significantly by ADP. 5. The enzyme appears to be kinetically adapted to favour glutamate oxidation in comparison to glutamate dehydrogenase from other resources. The evidence indicates that the primary role of glutamate dehydrogenase in squid mantle muscle is in regulating the catabolism of amino acids for energy production.