超音波誘発性および自然に自己組織化された絹フィブロインウールケラチンヒドロゲルバイオマテリアルの比較研究

この研究では、天然の絹のcocoの線維とヒツジウウール角化剤からのタンパク質ポリマーを使用した生体適合性ヒドロゲルの形成を報告しています。シルクフィブロインタンパク質には、βシートの二次構造が含まれており、ヒドロゲルに物理的な架橋剤の形成が可能になります。比較研究は、2つのグループのサンプルで実施されました。最初のグループでは、超音波検査を使用してタンパク質水溶液の迅速なゲル化を誘導し、bombyx森絹フィブロイン鎖の能力を高め、ウールケラチンタンパク質分子を均質に閉じ込めました。2番目のグループでは、シルク/ケラチンの混合物が数日間室温で残され、その結果、自然に組み立てられたゲル化溶液が生じました。シルク/ウールの混合溶液は、ウールの含有量が最初のグループ（超音波）で30体重（wt％）未満（超音波）、10重量％未満の場合、完全に相互接続されたゲル構造で異なる混合比でヒドロゲルを形成できることがわかりました。2番目のグループ（ナチュラルゲル）。差動走査熱量測定（DSC）および温度変調DSC（TMDSC）を使用して、線維/ケラチンヒドロゲルシステムが位相分離なしで十分に溶けていることを確認しました。フーリエ変換赤外線分光法（FTIR）を使用して、混合タンパク質ゲルの二次構造を調査しました。システムには両方のサンプルのグループにより多くの絹が含まれているため、分子間βシートの含有量が大幅に増加し、ブレンドされたヒドロゲル構造に安定した結晶架橋剤をもたらすことがわかった。スキャン電子顕微鏡（SEM）および原子間力顕微鏡（AFM）を使用して、マイクロとナノスケールの両方でサンプルの特徴的な形態を分析しました。混合システムの分子。架橋を非化学的に形成する能力により、これらのシルク/ウールのヒドロゲルは、タンパク質分子の良好な生体適合性とヒドロゲルシステムのさまざまな特性のおかげで、さまざまな生物医学的用途に経済的に有用である可能性があります。

This study reports the formation of biocompatible hydrogels using protein polymers from natural silk cocoon fibroins and sheep wool keratins. Silk fibroin protein contains β-sheet secondary structures, allowing for the formation of physical cross-linkers in the hydrogels. Comparative studies were performed on two groups of samples. In the first group, ultrasonication was used to induce a quick gelation of a protein aqueous solution, enhancing the ability of Bombyx mori silk fibroin chains to quickly entrap the wool keratin protein molecules homogenously. In the second group, silk/keratin mixtures were left at room temperature for days, resulting in naturally-assembled gelled solutions. It was found that silk/wool blended solutions can form hydrogels at different mixing ratios, with perfectly interconnected gel structure when the wool content was less than 30 weight percent (wt %) for the first group (ultrasonication), and 10 wt % for the second group (natural gel). Differential scanning calorimetry (DSC) and temperature modulated DSC (TMDSC) were used to confirm that the fibroin/keratin hydrogel system was well-blended without phase separation. Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR) was used to investigate the secondary structures of blended protein gels. It was found that intermolecular β-sheet contents significantly increase as the system contains more silk for both groups of samples, resulting in stable crystalline cross-linkers in the blended hydrogel structures. Scanning electron microscopy (SEM) and atomic force microscopy (AFM) were used to analyze the samples' characteristic morphology on both micro- and nanoscales, which showed that ultrasonic waves can significantly enhance the cross-linker formation and avoid phase separation between silk and keratin molecules in the blended systems. With the ability to form cross-linkages non-chemically, these silk/wool hydrogels may be economically useful for various biomedical applications, thanks to the good biocompatibility of protein molecules and the various characteristics of hydrogel systems.