胃消化のin vitroモデルに対するリパーゼの比較：モデル基質として2つの乳児処方を使用した脂肪分解

この研究の目的は、HGLと同様の消化特性を持つリパーゼの欠如によって予測胃腸脂肪分解モデルの開発が妨げられるため、ヒト胃リパーゼ（HGL）の代理として適切なリパーゼを見つけることでした。HGLの3つの潜在的な代理。Rhizopus oryzae Lipase（ROL）、ウサギ胃リパーゼ（RGL）および組換えHGL（RHGL）を使用して、2つの乳児処方（中鎖トリアシルグリセリド濃縮式（MC-IF）と主に長く長い乳子式のin vitro消化を触媒しました。チェーントリアシルグリセリド式（LC-IF））。消化器は、0、5、15、30、60分の胃消化後および膵臓酵素の存在の有無にかかわらず、それぞれ90分または180分間の腸消化後に撤回されました。消化器は、脂肪酸（FA）の放出を定量化するために、走査型電子顕微鏡とガスクロマトグラフィーによって分析されました。ROLによって触媒される両方の式の消化は、胃消化の程度が以前に公開されたin vivoデータから予想よりも高いことを示しました。さらに、ROLはFAチェーンの長さに鈍感であり、すべてのFAが同じペースで放出されました。RGLとRHGLは両方の式でMC-FASのリリースを支持しましたが、RHGLはMC-IFの消化中にいくつかのLC-FASもリリースしましたが、RGLはMC-FASのみを放出しました。in vivoのHGLによるMC-IFの消化により、MC-FAが優先的に放出されることが示されましたが、一部のLC-FAも放出されます。したがって、テストされたリパーゼRHGLのhglの消化特性は、HGLの消化特性を最適に複製し、in vitro胃腸脂肪分解モデルで使用するためのHGLに適した代理です。

The aim of this study was to find a lipase suitable as a surrogate for Human Gastric Lipase (HGL), since the development of predictive gastrointestinal lipolysis models are hampered by the lack of a lipase with similar digestive properties as HGL. Three potential surrogates for HGL; Rhizopus Oryzae Lipase (ROL), Rabbit Gastric Lipase (RGL) and recombinant HGL (rHGL), were used to catalyze the in vitro digestion of two infant formulas (a medium-chain triacylglyceride enriched formula (MC-IF) and a predominantly long-chain triacylglyceride formula (LC-IF)). Digesta were withdrawn after 0, 5, 15, 30, 60 min of gastric digestion and after 90 or 180 min of intestinal digestion with or without the presence of pancreatic enzymes, respectively. The digesta were analyzed by scanning electron microscopy and gas chromatography to quantify the release of fatty acids (FAs). Digestions of both formulas, catalyzed by ROL, showed that the extent of gastric digestion was higher than expected from previously published in vivo data. ROL was furthermore insensitive to FA chain length and all FAs were released at the same pace. RGL and rHGL favoured the release of MC-FAs in both formulas, but rHGL did also release some LC-FAs during digestion of MC-IF, whereas RGL only released MC-FAs. Digestion of a MC-IF by HGL in vivo showed that MC-FAs are preferentially released, but some LC-FAs are also released. Thus of the tested lipase rHGL replicated the digestive properties of HGL the best and is a suitable surrogate for HGL for use in in vitro gastrointestinal lipolysis models.