α5β1、α4β1、およびα9β1インテグリンを介したアノスミンへの細胞接着

アノスミンは細胞外マトリックスタンパク質であり、アノスミンの遺伝的欠陥はヒトカルマン症候群につながります。それは、神経頂層の形成、細胞接着、ニューロンの移動で機能します。アノスミンは複数のドメインで構成されており、硫酸ヘパラン、FGF受容体、およびUPAに結合することが報告されています。この研究では、アノスミンの細胞接着/拡散アッセイを確立し、それらを抗体阻害分析に使用してインテグリン接着受容体を検索します。α5β1、α4β1、およびα9β1インテグリンは、細胞の接着と細胞拡散における効果的な接着受容体機能に必要であることがわかります。RGDとα4β1CS1ベースのペプチドの両方によって接着が阻害されます。アノスミン - インテグリン接着受容体のこの同定は、細胞および発達生物学における無常機能の研究を促進するはずです。

Anosmin is an extracellular matrix protein, and genetic defects in anosmin result in human Kallmann syndrome. It functions in neural crest formation, cell adhesion, and neuronal migration. Anosmin consists of multiple domains, and it has been reported to bind heparan sulfate, FGF receptor, and UPA. In this study, we establish cell adhesion/spreading assays for anosmin and use them for antibody inhibition analyses to search for an integrin adhesion receptor. We find that α5β1, α4β1, and α9β1 integrins are needed for effective adhesive receptor function in cell adhesion and cell spreading on anosmin; adhesion is inhibited by both RGD and α4β1 CS1-based peptides. This identification of anosmin-integrin adhesion receptors should facilitate studies of anosmin function in cell and developmental biology.