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ポルフィロモナス・ジンジバリスは、腸内細菌叢の異常が豊富に存在するヒト口腔マイクロバイオームのメンバーであり、歯周病（歯肉）の病因に関与しています。病原性因子の分泌には、新たに記載されたタイプ IX 分泌システム (T9SS) が採用されています。T9SS を介して分泌されるカーゴタンパク質は、保存された C 末端ドメイン (CTD) に認識シグナルを運びますが、これは転座中にソルターゼ PorU によって除去されます。今回、我々は、PorUの表面露出とT9SSカーゴタンパク質の翻訳後修飾に不可欠なT9SSの新規成分であるPorZを同定した。これらには、酵素前駆体の成熟、CTD の除去、および外膜に固定するためのアニオン性リポ多糖の結合が含まれます。PorZ の結晶構造により、2 つの β プロペラ ドメインと C 末端の β サンドイッチ ドメインが明らかになり、これらは標準的な CTD 構造に準拠しています。我々はさらに、PorZ 自体が、PorU の存在や活性とは無関係に、CTD が損なわれていない完全長タンパク質として T9SS を介して細胞表面に輸送されることを実証しました。まとめると、私たちの結果は、T9SS の新しいコンポーネントのアーキテクチャと機能の可能性を明らかにします。T9SS がどのように機能するかに関する知識は、ヒトの口腔の腸内細菌叢の異常メンバーによる宿主とマイクロバイオームの相互作用の一部としてのタンパク質分泌の理解に貢献します。
ポルフィロモナス・ジンジバリスは、腸内細菌叢の異常が豊富に存在するヒト口腔マイクロバイオームのメンバーであり、歯周病（歯肉）の病因に関与しています。病原性因子の分泌には、新たに記載されたタイプ IX 分泌システム (T9SS) が採用されています。T9SS を介して分泌されるカーゴタンパク質は、保存された C 末端ドメイン (CTD) に認識シグナルを運びますが、これは転座中にソルターゼ PorU によって除去されます。今回、我々は、PorUの表面露出とT9SSカーゴタンパク質の翻訳後修飾に不可欠なT9SSの新規成分であるPorZを同定した。これらには、酵素前駆体の成熟、CTD の除去、および外膜に固定するためのアニオン性リポ多糖の結合が含まれます。PorZ の結晶構造により、2 つの β プロペラ ドメインと C 末端の β サンドイッチ ドメインが明らかになり、これらは標準的な CTD 構造に準拠しています。我々はさらに、PorZ 自体が、PorU の存在や活性とは無関係に、CTD が損なわれていない完全長タンパク質として T9SS を介して細胞表面に輸送されることを実証しました。まとめると、私たちの結果は、T9SS の新しいコンポーネントのアーキテクチャと機能の可能性を明らかにします。T9SS がどのように機能するかに関する知識は、ヒトの口腔の腸内細菌叢の異常メンバーによる宿主とマイクロバイオームの相互作用の一部としてのタンパク質分泌の理解に貢献します。
Porphyromonas gingivalis is a member of the human oral microbiome abundant in dysbiosis and implicated in the pathogenesis of periodontal (gum) disease. It employs a newly described type-IX secretion system (T9SS) for secretion of virulence factors. Cargo proteins destined for secretion through T9SS carry a recognition signal in the conserved C-terminal domain (CTD), which is removed by sortase PorU during translocation. Here, we identified a novel component of T9SS, PorZ, which is essential for surface exposure of PorU and posttranslational modification of T9SS cargo proteins. These include maturation of enzyme precursors, CTD removal and attachment of anionic lipopolysaccharide for anchorage in the outer membrane. The crystal structure of PorZ revealed two β-propeller domains and a C-terminal β-sandwich domain, which conforms to the canonical CTD architecture. We further documented that PorZ is itself transported to the cell surface via T9SS as a full-length protein with its CTD intact, independently of the presence or activity of PorU. Taken together, our results shed light on the architecture and possible function of a novel component of the T9SS. Knowledge of how T9SS operates will contribute to our understanding of protein secretion as part of host-microbiome interactions by dysbiotic members of the human oral cavity.
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