哺乳類のリンカーヒストンH1変異体の翻訳後修飾

リンカーヒストンH1とコアヒストンの共有結合修飾は、クロマチン機能の制御に重要な役割を果たすと考えられています。K562細胞株（HH1）、マウス（MH1）、および子牛（CH1）ティミのヒストンH1変異体は、マトリックス活性化レーザー脱着/イオン化フーリエ変換イオンサイクロトロン共鳴腫瘤（MALDI-FT-ICR-MS）によって研究されました。プロテオミクス分析により、MEK34-MH1.4、MEK35-CH1.1、MEK35-MH1.1、MEK75-HH1.2、MEK75-HH1.3、ACK26-HH1.4、ACK26-H1.3およびACK17-HH1.1など、ヒストンH1の翻訳後の新しい修飾により明らかになりました。HH1、MH1、およびCH1タンパク質の比較は、H1.2-H1.4バリアントの球状ドメインの翻訳後修飾のタイプと位置が非常に保守的であることを示しています。ただし、H1.2、H1.3、およびH1.4のNおよびC末端尾部の翻訳後修飾は異なります。H1.2、H1.3、およびH1.4のNおよびC末端尾部における翻訳後修飾の違いは、DNA-H1およびH1タンパク質相互作用の違いにつながる可能性があります。

The covalent modifications of the linker histone H1 and the core histones are thought to play an important role in the control of chromatin functioning. Histone H1 variants from K562 cell line (hH1), mouse (mH1) and calf (cH1) thymi were studied by matrix-activated laser desorption/ionization fourier transform ion cyclotron resonance mass-spectroscopy (MALDI-FT-ICR-MS). The proteomics analysis revealed novel post-translational modifications of the histone H1, such as meK34-mH1.4, meK35-cH1.1, meK35-mH1.1, meK75-hH1.2, meK75-hH1.3, acK26-hH1.4, acK26-hH1.3 and acK17-hH1.1. The comparison of the hH1, mH1 and cH1 proteins has demonstrated that the types and positions of the post-translational modifications of the globular domains of the H1.2-H1.4 variants are very conservative. However, the post-translational modifications of the N- and C-terminal tails of H1.2, H1.3 and H1.4 are different. The differences of post-translational modifications in the N- and C-terminal tails of H1.2, H1.3 and H1.4 likely lead to the differences in DNA-H1 and H1-protein interactions.