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Aβアミロイドタンパク質は、アルツハイマー病、パーキンソン病などの神経摂取疾患に関与しています。生理学的条件下での構造的に安定した特徴のため、Aβアミロイドタンパク質は正常な細胞機能を破壊します。これらの懸念のため、Aβアミロイドタンパク質の構造的特徴を詳細に理解することが重要です。芳香族残基の特性と疎水性効果を低下させることにより、Aβアミロイドフィブリルの構造的安定性を低下させるためのいくつかの努力がありました。しかし、それらの効果を考慮して、Aβアミロイドペア構造の理解が不足しています。この研究では、分子動力学シミュレーションを詳細に使用して、ロイシン（F20L）Aβアミロイドペア構造に野生型（WT）およびフェニルアラニン残基突然変異の構造特性を提供します。また、アミロイドペア間のβ鎖の方向に基づいて、F20LおよびWTAβペアのアミロイドの多型の特徴を検討しました。その結果、ペアアミロイドの構造的安定性に対する突然変異、多型、およびプロトフィブリルの長さのさまざまな効果を観察することができました。さらに、特定の多型Aβペアのアミロイドには、そのオリゴマーまたはプロトフィブリル状態に応じて、反対の構造安定性が存在することも発見しました。タンパク質2017;85：580-592。©2016 Wiley Periodicals、Inc。
Aβアミロイドタンパク質は、アルツハイマー病、パーキンソン病などの神経摂取疾患に関与しています。生理学的条件下での構造的に安定した特徴のため、Aβアミロイドタンパク質は正常な細胞機能を破壊します。これらの懸念のため、Aβアミロイドタンパク質の構造的特徴を詳細に理解することが重要です。芳香族残基の特性と疎水性効果を低下させることにより、Aβアミロイドフィブリルの構造的安定性を低下させるためのいくつかの努力がありました。しかし、それらの効果を考慮して、Aβアミロイドペア構造の理解が不足しています。この研究では、分子動力学シミュレーションを詳細に使用して、ロイシン（F20L）Aβアミロイドペア構造に野生型（WT）およびフェニルアラニン残基突然変異の構造特性を提供します。また、アミロイドペア間のβ鎖の方向に基づいて、F20LおよびWTAβペアのアミロイドの多型の特徴を検討しました。その結果、ペアアミロイドの構造的安定性に対する突然変異、多型、およびプロトフィブリルの長さのさまざまな効果を観察することができました。さらに、特定の多型Aβペアのアミロイドには、そのオリゴマーまたはプロトフィブリル状態に応じて、反対の構造安定性が存在することも発見しました。タンパク質2017;85：580-592。©2016 Wiley Periodicals、Inc。
Aβ amyloid proteins are involved in neuro-degenerative diseases such as Alzheimer's, Parkinson's, and so forth. Because of its structurally stable feature under physiological conditions, Aβ amyloid protein disrupts the normal cell function. Because of these concerns, understanding the structural feature of Aβ amyloid protein in detail is crucial. There have been some efforts on lowering the structural stabilities of Aβ amyloid fibrils by decreasing the aromatic residues characteristic and hydrophobic effect. Yet, there is a lack of understanding of Aβ amyloid pair structures considering those effects. In this study, we provide the structural characteristics of wildtype (WT) and phenylalanine residue mutation to leucine (F20L) Aβ amyloid pair structures using molecular dynamics simulation in detail. We also considered the polymorphic feature of F20L and WT Aβ pair amyloids based on the facing β-strand directions between the amyloid pairs. As a result, we were able to observe the varying effects of mutation, polymorphism, and protofibril lengths on the structural stability of pair amyloids. Furthermore, we have also found that opposite structural stability exists on a certain polymorphic Aβ pair amyloids depending on its oligomeric or protofibrillar state, which can be helpful for understanding the amyloid growth mechanism via repetitive fragmentation and elongation mechanism. Proteins 2017; 85:580-592. © 2016 Wiley Periodicals, Inc.
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