金属イオン非依存性細菌RNaseによって触媒される反応における金属の役割

腸内微生物叢の細胞外酵素は、上皮および免疫細胞と直接相互作用する際に体の機能的活性に影響を与える重要な薬剤です。細胞外RNaseビナーゼの一般的な生産者であるBacillus Pumilusのようなバチルス属のいくつかの種は、腸内微生物叢をコロニー形成生物として埋めることができます。補因子として金属イオンを関与させずに、ビナーゼは3 '、5'-ホスホディエスタ結合を切断し、触媒反応の第1段階で2'、3'-環状グアノシンリン酸を生成することによりRNAを解重合します。反応混合物で1時間以上維持されているため、このようなメッセンジャーは人間の腸微生物叢と人体に影響を及ぼします。本研究では、RNA構造を安定化する遷移金属の存在下で、2 '、3'-CGMPの速度が成長していることがわかりました。同時に、遷移金属イオンは、2 '、3'-CGMPの量をわずかに減少させ、核型プリン塩基のN7でグアニンのビナーゼ認識部位をブロックしました。

Extracellular enzymes of intestinal microbiota are the key agents that affect functional activity of the body as they directly interact with epithelial and immune cells. Several species of the Bacillus genus, like Bacillus pumilus, a common producer of extracellular RNase binase, can populate the intestinal microbiome as a colonizing organism. Without involving metal ions as cofactors, binase depolymerizes RNA by cleaving the 3',5'-phosphodiester bond and generates 2',3'-cyclic guanosine phosphates in the first stage of a catalytic reaction. Maintained in the reaction mixture for more than one hour, such messengers can affect the human intestinal microflora and the human body. In the present study, we found that the rate of 2',3'-cGMP was growing in the presence of transition metals that stabilized the RNA structure. At the same time, transition metal ions only marginally reduced the amount of 2',3'-cGMP, blocking binase recognition sites of guanine at N7 of nucleophilic purine bases.