wee1とcdc25は、分裂酵母の保存されたpp2a依存性メカニズムによって制御されます

WEE1とCDC25は、有糸分裂の保存された調節因子です。Wee1は、Cdk1の阻害リン酸化を介してマイトーシスを遅らせるキナーゼであり、Cdc25は阻害性リン酸化を除去することにより有糸分裂を促進するホスファターゼです。WEE1とCDC25は保存されたタンパク質ですが、その機能と調節が多様な種で保存されているかどうかは不明のままです。ここでは、分裂酵母におけるWee1とCDC25の調節を分析しました。両方のタンパク質は、調節サブユニットPAB1に関連するPP2Aに依存するリン酸化に劇的な細胞周期依存性の変化を受けます。核分裂酵母でWee1とCdc25を制御するメカニズムは、出芽酵母と脊椎動物の類似性と類似性を共有しているように見えます。

Wee1 and Cdc25 are conserved regulators of mitosis. Wee1 is a kinase that delays mitosis via inhibitory phosphorylation of Cdk1, while Cdc25 is a phosphatase that promotes mitosis by removing the inhibitory phosphorylation. Although Wee1 and Cdc25 are conserved proteins, it has remained unclear whether their functions and regulation are conserved across diverse species. Here, we analyzed regulation of Wee1 and Cdc25 in fission yeast. Both proteins undergo dramatic cell cycle-dependent changes in phosphorylation that are dependent upon PP2A associated with the regulatory subunit Pab1. The mechanisms that control Wee1 and Cdc25 in fission yeast appear to share similarities to those in budding yeast and vertebrates, which suggests that there may be common mechanisms that control mitotic entry in all eukaryotic cells.