オステオネクチンcDNA配列は、カルシウムとヒドロキシアパタイトの潜在的な結合領域を明らかにし、基底膜タンパク質（SPARC）とセリンプロテイナーゼ阻害剤（オボンコイド）の両方のホモロジーを示します。

オステオネクチンは、発達中の骨の顕著な非コラーゲンタンパク質です。ウシ骨細胞Lambda GT11発現ライブラリーから分離されたオステオネクチンの2150ベースペアcDNAコードは、タンパク質配列データと比較して配列決定および識別されました。ヌクレオチド配列は、オステオネクチンには17胞子シグナルペプチドを含む304のアミノ酸が含まれていると予測しています。推定されたタンパク質配列の分析は、分泌されたタンパク質に少なくとも4つの異なる構造ドメインが含まれていることを示唆しています。タンパク質のアミノ末端にある酸性領域は、潜在的なヒドロキシアパタイト結合部位のようです。これに続いて、システインが豊富な2番目のドメインが続き、トルコ卵子様および他のセリンプロテイナーゼ阻害剤のシステインが豊富なドメインとの配列相同性を示します。「EF Hands」の中心カルシウム結合ループと相同に、したがって、タンパク質のカルボキシル末端半分内の他の2つのドメインに高親和性カルシウム結合部位になる可能性がある2つの配列があります。最後に、オステオネクチン配列は、マウスの頭頂内胚葉によって分泌された別のタンパク質、SPARC（分泌タンパク質、酸性およびシステインが豊富）とほぼ同一性（90％を超える）を示します。これらのデータは、骨および他の選択された組織に存在するタンパク質であるオステオネクチンが多機能タンパク質であることを示唆しています。

Osteonectin is a prominent noncollagenous protein of developing bone. A 2150-base-pair cDNA coding for osteonectin, isolated from a bovine bone cell lambda gt11 expression library, was sequenced and identified by comparison with protein sequence data. The nucleotide sequence predicts that osteonectin contains 304 amino acids, including a 17-residue signal peptide. Analysis of the deduced protein sequence suggests that the secreted protein contains at least four distinct structural domains. An acidic region at the amino terminus of the protein appears to be a potential hydroxyapatite-binding site. This is followed by a second domain, rich in cysteine, that shows sequence homology with cysteine-rich domains in turkey ovomucoid and other serine proteinase inhibitors. Two sequences homologous with central calcium-binding loops of "EF hands" and thus having potential to be high-affinity calcium-binding sites are located in two other domains within the carboxyl-terminal half of the protein. Finally, the osteonectin sequence shows near identity (greater than 90%) with another protein, SPARC (secreted protein, acidic and rich in cysteine), secreted by mouse parietal endoderm. These data suggest that osteonectin, a protein present in bone and other selected tissues, is a multifunctional protein.