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非標識：この研究の目的は、その細胞壁にインフルエンザAウイルスH5N1の非構造（NS）1タンパク質を発現する組換え乳酸菌caseiを構築することを目的としています。NS1遺伝子は最初に増幅され、PSGANC332発現プラスミドに融合しました。NS1タンパク質の発現は、乳酸によって実行されました。casei株C1。PCRスクリーニングとDNAシーケンスにより、乳酸中の組換えPSG-NS1-ANC332プラスミドの存在が確認されました。casei。プラスミドは、選択的圧力のない最初の20世代内の細菌によって安定して維持されました（98・94±1・65％）。NS1は、アンカーペプチドに関連して49 kDaタンパク質として発現しました。収量は、細菌細胞の1・325±0・065μgMg-1でした。その細胞壁にNS1を発現するLactobacillus caseiは赤蛍光に染色されていましたが、粘着性は乳酸では観察されませんでした。空のpsganc332を運ぶカゼ。結果は、乳酸を暗示しています。Casei株C1は、PSGANC332発現プラスミドを使用した表面結合NS1タンパク質の発現の有望な宿主です。 研究の重要性と影響：この研究は、PSGANC332発現プラスミドを使用した乳酸菌の細胞壁に対するインフルエンザAウイルスH5N1の非構造1（NS1）タンパク質の発現を初めて実証しました。細菌細胞壁にNS1タンパク質の表示は、免疫蛍光顕微鏡観察下で明らかでした。NS1はインフルエンザウイルスの間で高度に保存されているため、NS1タンパク質を運ぶLactobacillus caseiを普遍的な経口インフルエンザワクチンに発達させることができます。
非標識：この研究の目的は、その細胞壁にインフルエンザAウイルスH5N1の非構造（NS）1タンパク質を発現する組換え乳酸菌caseiを構築することを目的としています。NS1遺伝子は最初に増幅され、PSGANC332発現プラスミドに融合しました。NS1タンパク質の発現は、乳酸によって実行されました。casei株C1。PCRスクリーニングとDNAシーケンスにより、乳酸中の組換えPSG-NS1-ANC332プラスミドの存在が確認されました。casei。プラスミドは、選択的圧力のない最初の20世代内の細菌によって安定して維持されました（98・94±1・65％）。NS1は、アンカーペプチドに関連して49 kDaタンパク質として発現しました。収量は、細菌細胞の1・325±0・065μgMg-1でした。その細胞壁にNS1を発現するLactobacillus caseiは赤蛍光に染色されていましたが、粘着性は乳酸では観察されませんでした。空のpsganc332を運ぶカゼ。結果は、乳酸を暗示しています。Casei株C1は、PSGANC332発現プラスミドを使用した表面結合NS1タンパク質の発現の有望な宿主です。 研究の重要性と影響：この研究は、PSGANC332発現プラスミドを使用した乳酸菌の細胞壁に対するインフルエンザAウイルスH5N1の非構造1（NS1）タンパク質の発現を初めて実証しました。細菌細胞壁にNS1タンパク質の表示は、免疫蛍光顕微鏡観察下で明らかでした。NS1はインフルエンザウイルスの間で高度に保存されているため、NS1タンパク質を運ぶLactobacillus caseiを普遍的な経口インフルエンザワクチンに発達させることができます。
UNLABELLED: The study aimed to construct a recombinant Lactobacillus casei expressing the nonstructural (NS) 1 protein of influenza A virus H5N1 on its cell wall. The NS1 gene was first amplified and fused to the pSGANC332 expression plasmid. The NS1 protein expression was carried out by Lact. casei strain C1. PCR screening and DNA sequencing confirmed the presence of recombinant pSG-NS1-ANC332 plasmid in Lact. casei. The plasmid was stably maintained (98·94 ± 1·65%) by the bacterium within the first 20 generations without selective pressure. The NS1 was expressed as a 49-kDa protein in association with the anchoring peptide. The yield was 1·325 ± 0·065 μg mg-1 of bacterial cells. Lactobacillus casei expressing the NS1 on its cell wall was red-fluorescently stained, but the staining was not observed on Lact. casei carrying the empty pSGANC332. The results implied that Lact. casei strain C1 is a promising host for the expression of surface-bound NS1 protein using the pSGANC332 expression plasmid. SIGNIFICANCE AND IMPACT OF THE STUDY: The study has demonstrated, for the first time, the expression of nonstructural 1 (NS1) protein of influenza A virus H5N1 on the cell wall of Lactobacillus casei using the pSGANC332 expression plasmid. Display of NS1 protein on the bacterial cell wall was evident under an immunofluorescence microscopic observation. Lactobacillus casei carrying the NS1 protein could be developed into a universal oral influenza vaccine since the NS1 is highly conserved among influenza viruses.
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