脳皮質誘発性因子（CRF）受容体は、化学架橋研究からの前系下垂体の証拠におけるCRF受容体よりも見かけの分子量が少ない

多くの種の脳および前部下垂体の皮質抑制性因子（CRF）受容体のリガンド結合サブユニットは、ホモバイケーション架橋剤suberateおよび125i-Tyr0-ocrf（卵管CRF）を使用した化学的親和性架橋によって特定されています。ラット、サル、およびヒト脳皮質のホモジネートでは、125-Tyr0-ocrfがMR = 58,000のタンパク質に共有結合して組み込まれました。ラット、サル、牛、および豚の前葉下下下下部の同一の条件下で、125-Tyr0-OCRFは見かけのMR = 75,000のタンパク質に組み込まれました。脳の皮質皮質と下垂体標識タンパク質の両方がCRF受容体に特徴的な適切な薬理学的ランク順序プロファイルを示すため、標識の特異性はCRF結合部位の典型でした（NLE21、TYR32-OCRFは、Alpha-helmal Helmalとほぼ等しい卵子CRFにほぼ等しい卵子CRFにほぼ等しい）CRFに等しいラット/ヒトCRFにほぼ等しい）OCRF（9-41）は、血管作動性腸ペプチドにほぼ等しいラット/ヒトCRF（1-20）よりも大きいOCRF（7-41）以上）。主要な標識タンパク質に加えて、125-TYR0-OCRFは、前駆体を表す可能性のある高分子量ペプチドに組み込まれ、主要な標識タンパク質またはCRF結合サブユニットの変化した形態の断片を表す可能性のある低分子量成分に組み込まれました。要約すると、これらのデータは、MR = 58,000タンパク質に存在する脳CRF受容体のリガンド結合サブユニットを使用して、脳と下垂体のCRF受容体の不均一性を示していますが、前面下垂体では、同一の結合サブユニットは見かけのMR = 75,000のタンパク質に存在します。

The ligand binding subunits of the corticotropin-releasing factor (CRF) receptors in brain and anterior pituitary of a number of species have been identified by chemical affinity cross-linking using the homobifunctional cross-linking agent disuccinimidyl suberate and 125I-Tyr0-oCRF (ovine CRF). In homogenates of rat, monkey, and human cerebral cortex, 125I-Tyr0-oCRF was covalently incorporated into a protein of Mr = 58,000. Under identical conditions in the anterior pituitary of rat, monkey, cow, and pig, 125I-Tyr0-oCRF was incorporated into a protein of apparent Mr = 75,000. The specificity of the labeling was typical of the CRF binding site since both the cerebral cortex- and pituitary-labeled proteins exhibited the appropriate pharmacological rank order profile characteristic of the CRF receptor (Nle21,Tyr32-oCRF approximately equal to rat/human CRF approximately equal to ovine CRF approximately equal to alpha-helical CRF(6-41) greater than alpha-helical oCRF(9-41) greater than or equal to oCRF(7-41) greater than rat/human CRF(1-20) approximately equal to vasoactive intestinal peptide). In addition to the major labeled proteins, 125I-Tyr0-oCRF was incorporated into higher molecular weight peptides which may represent precursors and into lower molecular weight components which may represent fragments of the major labeled proteins or altered forms of the CRF binding subunit. In summary, these data indicate a heterogeneity between brain and pituitary CRF receptors with the ligand binding subunit of the brain CRF receptor residing on a Mr = 58,000 protein, while in the anterior pituitary, the identical binding subunit resides on a protein of apparent Mr = 75,000.