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ニトロゲナーゼは、モリブデン鉄（MOFE）タンパク質と鉄（Fe）タンパク質の2つの別々に精製されたタンパク質で構成されています。Clostridium Pasteurianum（CP）のMoFEタンパク質のアルファおよびベータサブユニットをコードする構造遺伝子（NIFDおよびNIFK）がクローン化され、配列決定されています。推定されたアミノ酸配列は、CPタンパク質のユニークな特性に関連する可能性のある構造、特に異種Feタンパク質との活性酵素を形成する能力が低い構造について分析されました。CP NIFKは、CP NIFDからすぐに下流に位置し、NIFKの開始コドンがNIFDの停止コドンと1つの塩基で重複しています。NIFKに続くオープンリーディングフレームがNIFEとして識別されました。NIFKから推定されたアミノ酸配列には、分離されたベータサブユニットから以前に報告された部分的なアミノ酸配列が含まれます。CP NIFKは、458アミノ酸残基（MR 50 115）のポリペプチドをコードします。そのアミノ末端領域は、他の4つの生物から保存されているポリペプチドよりも約50残基が短いです。対照的に、CP Alphaサブユニット（NIFD製品）には、CPタンパク質に固有の380-430領域に50アミノ酸残基の追加ストレッチが含まれています。したがって、アルファサブユニットとベータサブユニットの合計サイズが窒素酵素機能にとって重要である可能性があるようです。3つの種（C. pasteurianum、azotobacter vinelandii、およびrhizobium japonicum）からの各サブユニットのアミノ酸配列からの予測された二次構造の分析により、CP mofeのいくつかの領域に隣接する領域を含む構造的特徴がさらに明らかになりました。他の人からのタンパク質。これらの異なる領域は、CPニトロゲナーゼの異なる特性との相関についてさらにテストされる場合があります。
ニトロゲナーゼは、モリブデン鉄（MOFE）タンパク質と鉄（Fe）タンパク質の2つの別々に精製されたタンパク質で構成されています。Clostridium Pasteurianum（CP）のMoFEタンパク質のアルファおよびベータサブユニットをコードする構造遺伝子（NIFDおよびNIFK）がクローン化され、配列決定されています。推定されたアミノ酸配列は、CPタンパク質のユニークな特性に関連する可能性のある構造、特に異種Feタンパク質との活性酵素を形成する能力が低い構造について分析されました。CP NIFKは、CP NIFDからすぐに下流に位置し、NIFKの開始コドンがNIFDの停止コドンと1つの塩基で重複しています。NIFKに続くオープンリーディングフレームがNIFEとして識別されました。NIFKから推定されたアミノ酸配列には、分離されたベータサブユニットから以前に報告された部分的なアミノ酸配列が含まれます。CP NIFKは、458アミノ酸残基（MR 50 115）のポリペプチドをコードします。そのアミノ末端領域は、他の4つの生物から保存されているポリペプチドよりも約50残基が短いです。対照的に、CP Alphaサブユニット（NIFD製品）には、CPタンパク質に固有の380-430領域に50アミノ酸残基の追加ストレッチが含まれています。したがって、アルファサブユニットとベータサブユニットの合計サイズが窒素酵素機能にとって重要である可能性があるようです。3つの種（C. pasteurianum、azotobacter vinelandii、およびrhizobium japonicum）からの各サブユニットのアミノ酸配列からの予測された二次構造の分析により、CP mofeのいくつかの領域に隣接する領域を含む構造的特徴がさらに明らかになりました。他の人からのタンパク質。これらの異なる領域は、CPニトロゲナーゼの異なる特性との相関についてさらにテストされる場合があります。
Nitrogenase is composed of two separately purified proteins, a molybdenum-iron (MoFe) protein and an iron (Fe) protein. Structural genes (nifD and nifK) encoding alpha and beta subunits of the MoFe protein of Clostridium pasteurianum (Cp) have been cloned and sequenced. The deduced amino acid sequences were analyzed for structures that could be related to the unique properties of the Cp protein, particularly its low capacity to form an active enzyme with a heterologous Fe protein. Cp nifK is located immediately downstream from Cp nifD, with the start codon of nifK overlapping by one base with the stop codon of nifD. An open reading frame following nifK was identified as nifE. The amino acid sequence deduced from nifK encompasses the partial amino acid sequences previously reported from the isolated beta subunit. Cp nifK encodes a polypeptide of 458 amino acid residues (Mr 50 115) whose amino-terminal region is about 50 residues shorter than the otherwise conserved corresponding polypeptides from four other organisms. In contrast, Cp alpha subunit (nifD product) contains an additional stretch of 50 amino acid residues in the 380-430 region, which is unique to the Cp protein. It therefore appears that the combined size of the alpha and beta subunits could be important to nitrogenase function. An analysis of the predicted secondary structure from the amino acid sequence of each subunit from three species (C. pasteurianum, Azotobacter vinelandii, and Rhizobium japonicum) further revealed structural features, including regions adjacent to some of the conserved cysteine residues, differentiating the Cp MoFe protein from others. These different regions may be further tested for correlation with distinct properties of Cp nitrogenase.
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