分子シャペロンの概要正しい折り畳みを伴う発現した組換えタンパク質の溶解度を高める

研究トピックの大部分は、組換えタンパク質のほとんどが基本的な調査で大腸菌によって発現されていると宣言しました。しかし、高発現タンパク質の大部分は、包摂体と呼ばれる非アクティブな組換えタンパク質として形成されました。この問題を克服するために、適切なプロモーター、環境要因、はしごタグからペリプラズムへのタンパク質の分泌、遺伝子タンパク質の最適化、化学シャペロン、分子シャペロンセットなど、いくつかの方法が使用されています。分子シャペロンとの関心タンパク質の共発現は、シャペロンが組換えタンパク質の正しい折り畳みに関与するタンパク質のグループである一般的な方法の1つです。シャペロンは次の2つのグループに分かれています。細胞質およびペリプラズムシャペロン。さらに、ペリプラズムシャペロンとプロテアーゼを操作して、分泌タンパク質の収量を増加させることができます。この記事では、HSPファミリーやペリプラズムシャペロンなどの細胞質シャペロンをレビューしようとしました。ジェネリックシャペロン、特殊なシャペロン、PPIASE、およびジスルフィド結合形成に関与するタンパク質。

The majority of research topics declared that most of the recombinant proteins have been expressed by Escherichia coli in basic investigations. But the majority of high expressed proteins formed as inactive recombinant proteins that are called inclusion body. To overcome this problem, several methods have been used including suitable promoter, environmental factors, ladder tag to secretion of proteins into the periplasm, gene protein optimization, chemical chaperones and molecular chaperones sets. Co-expression of the interest protein with molecular chaperones is one of the common methods The chaperones are a group of proteins, which are involved in making correct folding of recombinant proteins. Chaperones are divided two groups including; cytoplasmic and periplasmic chaperones. Moreover, periplasmic chaperones and proteases can be manipulated to increase the yields of secreted proteins. In this article, we attempted to review cytoplasmic chaperones such as Hsp families and periplasmic chaperones including; generic chaperones, specialized chaperones, PPIases, and proteins involved in disulfide bond formation.