薬指のタンパク質141の亜鉛フィンガードメインは、ユニークなリングフォールドを明らかにします

ヒトの薬指タンパク質141（RFP141）は、精子形成中の生殖細胞特異的転写因子です。RFP141（RFP141Cペプチド）のC末端亜鉛指をコードするコンパクトコンストラクトを合成しました。ここで、核磁気共鳴（NMR）によるRFP141Cペプチドの溶液構造を決定しました。さらに、NMRデータとシステイン残基の化学修飾は、RFP141Cペプチドがクロスブレース配置で2つの亜鉛原子に結合することを実証しました。単純なモジュラーアーキテクチャリサーチツールデータベースは、RFP141Cの構造を薬指として予測しました。ただし、RFP141Cペプチドの実際の構造は、非定型コンパクトC3 HC4タイプの輪foldを採用しています。RFP141C構造のらせん状の活性部位の位置と範囲は、原子レベルで解明されました。したがって、構造分析により、RFP141Cは、特定のユビキチン結合酵素（E2）結合能力を所有する人工薬指の設計に使用することができます。

Human RING finger protein 141 (RFP141) is a germ cell-specific transcription factor during spermatogenesis. We synthesized a compact construct encoding the C-terminal zinc finger of RFP141 (RFP141C peptide). Herein we determined the solution structure of the RFP141C peptide by nuclear magnetic resonance (NMR). Moreover, NMR data and the chemical modification of cysteine residues demonstrated that the RFP141C peptide binds to two zinc atoms in a cross-brace arrangement. The Simple Modular Architecture Research Tool database predicted the structure of RFP141C as a RING finger. However, the actual structure of the RFP141C peptide adopts an atypical compact C3 HC4 -type RING fold. The position and range of the helical active site of the RFP141C structure were elucidated at the atomic level. Therefore, structural analysis may allow RFP141C to be used for designing an artificial RING finger possessing specific ubiquitin-conjugating enzyme (E2)-binding capabilities.