タンパク質ホスファターゼ4およびSmek1複合体は、シロイヌナズナのMAPKカスケードに拮抗することにより、miRNA生合成を促進するためにHyl1を脱リン酸化します

リン酸化は、miRNA生合成機構の共因子を調節することにより、microRNA（miRNA）処理において重要な役割を果たします。植物miRNA生合成のコア共因子であるHyl1（低根性葉1）は、短命のリンタンパク質です。ただし、Hyl1の安定性とリン酸化の正確なバランスと調節メカニズムは不明のままです。ここでは、シロイヌナズナのMAPKカスケードに拮抗することにより、高度に保存されたPP4（タンパク質ホスファターゼ4）およびSMEK1（MEK 1の抑制因子）がHYL1を脱リン酸化してmiRNA生合成を促進することを示しています。Smek1変異体は、Hyl1の分解の加速により、欠陥のあるmiRNA生合成を示します。SMEK1は、抑制因子としてのSMEK1を二重の方法で安定化し、MAPKの活性化を阻害してHYL1リン酸化を減衰させます。SMEK1は、機能性PP4を組み立てて、脱リン酸化のHYL1を標的とします。さらに、smek1のタンパク質レベルは、アブシジン酸に応答して増加します。私たちの結果は、miRNA生合成中のプロテインキナーゼとホスファターゼとの繊細なバランスに関する洞察を提供します。

Phosphorylation plays an essential role in microRNA (miRNA) processing by regulating co-factors of the miRNA biogenesis machinery. HYL1 (Hyponastic Leaves 1), a core co-factor in plant miRNA biogenesis, is a short-lived phosphoprotein. However, the precise balance and regulatory mechanism of the stability and phosphorylation of HYL1 remain unclear. Here, we show that a highly conserved PP4 (Protein Phosphatase 4) and SMEK1 (Suppressor of MEK 1) complex dephosphorylates HYL1 to promote miRNA biogenesis, by antagonizing the MAPK cascade in Arabidopsis. The smek1 mutants exhibit defective miRNA biogenesis due to accelerated degradation of HYL1. SMEK1 stabilizes HYL1 in a dual manner: SMEK1, as a suppressor, inhibits MAPK activation to attenuate HYL1 phosphorylation; SMEK1 assembles a functional PP4 to target HYL1 for dephosphorylation. Moreover, the protein level of SMEK1 is increased in response to abscisic acid. Our results provide insights into the delicate balance between a protein kinase and a phosphatase during miRNA biogenesis.