ウイルス性病原体間のグリカン認識の構造的特徴

細胞表面に存在する宿主グリカンへの認識と結合は、ウイルス侵入の初期かつ重要なステップです。ヒストブラッドグループ抗原、シログリカン、グリコサミノグリカンなどの宿主グリカンの多様なファミリーは、ウイルスによって認識されています。グリカン結合は、ウイルスホストの特異性、組織への対流症、病因、および種間感染の可能性を決定します。ノロウイルス、ロタウイルス、エンテロウイルス、インフルエンザ、および乳頭腫を含むウイルスは、緊張特有の方法で特定のグリカンを頻繁に結合するための新しい戦略を進化させました。構造研究は、これらのウイルスグリカン相互作用の分子決定因子を解明するのに役立っており、この重要な相互作用を標的とするワクチンと抗ウイルス剤の開発を支援しています。私たちのレビューでは、ウイルスグリカンの相互作用のこれらの重要な構造的側面に焦点を当てており、特に宿主グリカンを結合するためにウイルスによって採用されているさまざまなひずみ固有の戦略を強調しています。

Recognition and binding to host glycans present on cellular surfaces is an initial and critical step in viral entry. Diverse families of host glycans such as histo-blood group antigens, sialoglycans and glycosaminoglycans are recognized by viruses. Glycan binding determines virus-host specificity, tissue tropism, pathogenesis and potential for interspecies transmission. Viruses including noroviruses, rotaviruses, enteroviruses, influenza, and papillomaviruses have evolved novel strategies to bind specific glycans often in a strain-specific manner. Structural studies have been instrumental in elucidating the molecular determinants of these virus-glycan interactions, aiding in developing vaccines and antivirals targeting this key interaction. Our review focuses on these key structural aspects of virus-glycan interactions, particularly highlighting the different strain-specific strategies employed by viruses to bind host glycans.