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アスパルティルグルコサミニダーゼ（AGA）は、糖タンパク質分解の最後の段階で重要な役割を果たし、その欠陥がリソソーム貯蔵疾患であるヒトアスパルルコサミン尿につながる低存在性細胞内酵素です。驚くべきことに、大量のAGA様タンパク質は、2つの系統発生的に遠い膜yop目の寄生虫スズメバチ種、Asobara Tabida（Braconidae）とLeptopilina Heterotoma（Cynipidae）の毒に分泌されます。これらの毒アガスは、哺乳類のアガスと同様のドメイン組織を持っています。それらは、自己触媒と活性の重要な残基を共有し、成熟したαおよびβサブユニットも溶液中に（αβ）2構造を形成します。興味深いことに、これらのAGASサブユニットのうちの1つ（アタガのαおよびラガのβ）のみが、リソソームヒトAGA（HAGA）の2つのサブユニットの代わりにグリコシル化されており、これらのグリコシル化はPGNase F治療に部分的に耐性があります。2つの毒agasは、完全に活性化された酵素として分泌され、同様のアスパルティルグルコサミニダーゼ活性を持ち、どちらも効率的なアスパラギナーゼです。アガスがショウジョウバエのメラノガスターの宿主の幼虫に注入されると、アスパラギナーゼ活性は生理学の調節に役割を果たす可能性があります。全体として、我々のデータは、寄生虫スズメバチの成功における毒性因子としての分泌と毒液の役割をよりよく理解するための新しい要素を提供します。
アスパルティルグルコサミニダーゼ（AGA）は、糖タンパク質分解の最後の段階で重要な役割を果たし、その欠陥がリソソーム貯蔵疾患であるヒトアスパルルコサミン尿につながる低存在性細胞内酵素です。驚くべきことに、大量のAGA様タンパク質は、2つの系統発生的に遠い膜yop目の寄生虫スズメバチ種、Asobara Tabida（Braconidae）とLeptopilina Heterotoma（Cynipidae）の毒に分泌されます。これらの毒アガスは、哺乳類のアガスと同様のドメイン組織を持っています。それらは、自己触媒と活性の重要な残基を共有し、成熟したαおよびβサブユニットも溶液中に（αβ）2構造を形成します。興味深いことに、これらのAGASサブユニットのうちの1つ（アタガのαおよびラガのβ）のみが、リソソームヒトAGA（HAGA）の2つのサブユニットの代わりにグリコシル化されており、これらのグリコシル化はPGNase F治療に部分的に耐性があります。2つの毒agasは、完全に活性化された酵素として分泌され、同様のアスパルティルグルコサミニダーゼ活性を持ち、どちらも効率的なアスパラギナーゼです。アガスがショウジョウバエのメラノガスターの宿主の幼虫に注入されると、アスパラギナーゼ活性は生理学の調節に役割を果たす可能性があります。全体として、我々のデータは、寄生虫スズメバチの成功における毒性因子としての分泌と毒液の役割をよりよく理解するための新しい要素を提供します。
Aspartylglucosaminidase (AGA) is a low-abundance intracellular enzyme that plays a key role in the last stage of glycoproteins degradation, and whose deficiency leads to human aspartylglucosaminuria, a lysosomal storage disease. Surprisingly, high amounts of AGA-like proteins are secreted in the venom of two phylogenetically distant hymenopteran parasitoid wasp species, Asobara tabida (Braconidae) and Leptopilina heterotoma (Cynipidae). These venom AGAs have a similar domain organization as mammalian AGAs. They share with them key residues for autocatalysis and activity, and the mature α- and β-subunits also form an (αβ)2 structure in solution. Interestingly, only one of these AGAs subunits (α for AtAGA and β for LhAGA) is glycosylated instead of the two subunits for lysosomal human AGA (hAGA), and these glycosylations are partially resistant to PGNase F treatment. The two venom AGAs are secreted as fully activated enzymes, they have a similar aspartylglucosaminidase activity and are both also efficient asparaginases. Once AGAs are injected into the larvae of the Drosophila melanogaster host, the asparaginase activity may play a role in modulating their physiology. Altogether, our data provide new elements for a better understanding of the secretion and the role of venom AGAs as virulence factors in the parasitoid wasps' success.
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