コロイド酸化セリウムナノ粒子へのヒトヘモグロビン吸着：ゼータ電位と分光法測定に基づく新しいモデル

タンパク質とNP凝集のナノ粒子（NP）による立体構造変化は、医学的およびバイオテクノロジー分野に顕著な関心を集めています。ここでは、酸化セリウムNP（CNP）のコロイド安定性に対するヒトヘモグロビン（HB）の効果を、動的光散乱（DLS）、ゼータ電位、およびTEM分析により調査しました。さらに、HBのヘム分解と構造変化に対するCNPの効果は、蛍光、円形二色（CD）、およびUV可視（UV-Vis）分光法を使用して研究されました。DLSおよびTEM分析により、HBの存在がCNPの平均直径を増加させることができることが示されました。Zetaの潜在的な測定により、CNPがCNP/HB複合体と比較してより高い電荷分布を示したことが明らかになりました。その上、蛍光研究により、CNPとHBと相互作用したときに、2つの蛍光ヘム分解生成物が明らかになることが示されました。近くのUV-CD分光法は、HBとCNPの相互作用後にヘム基の微小環境変化が発生することも示しました。HBの熱挙動の結果は、CNPの存在下でのHB安定性の低下を指すタンパク質の構造変化を確認しました。実際、CNPによって誘導されるHBの構造的および機能的変化に関連する発見は、NPの副作用に関する情報を取得するために重要かもしれません。最後に、このデータは、タンパク質の構造変化とNP凝集に対する相互作用の影響に関する多くの洞察を明らかにし、NPタンパク質複合体のゼータ電位を原理NPタンパク質相互作用の性質と相関させることができます。

The nanoparticle (NP)-induced conformational changes of protein and NP agglomeration have gained a remarkable interest in medical and biotechnological fields. Herein, the effect of human hemoglobin (Hb) on the colloidal stability of cerium oxide NP (CNP) was investigated by dynamic light scattering (DLS), zeta potential, and TEM analysis. In addition, the effect of CNP on the heme degradation and structural changes of Hb was studied using fluorescence, circular dichroism (CD), and UV-visible (UV-vis) spectroscopic methods. DLS and TEM analysis showed that the presence of Hb can increase the mean diameter of CNP. Zeta potential measurements revealed that CNP demonstrated a higher charge distribution relative to CNP/Hb complex. Besides, fluorescence studies indicated that two fluorescent heme degradation products are revealed during the interaction of CNP with Hb. Near UV-CD spectroscopy also showed that the microenvironmental changes of heme groups occur after interaction of Hb with CNP. The result of thermal behavior of Hb confirmed the structural changes of protein, which referred to decrease in the Hb stability in the presence of CNP. Indeed, the finding related to structural and functional changes of Hb induced by CNP may be crucial to obtain information regarding the side effects of NPs. Finally, this data reveal much insight into the effects of the interaction on protein structural changes and NP agglomeration, and can correlate the zeta potential of NP-protein complexes with the nature of the principle NP-protein interaction.