毛細管電気泳動による生物学的サンプル中のトランスフェリンアイソフォームの監視

毛細血管の電気泳動によるヒト血清およびその他の体液中のトランスフェリンアイソフォームの監視を扱う作業がレビューされています。それは、毛細血管ゾーンの電気泳動と毛細血管等電力焦点を絞る努力を含み、過剰なアルコール摂取のマーカーとしての炭水化物欠損トランスフェリンの測定のためのアッセイの探査と使用につながり、トランスフェリンの遺伝的変異、グリコシル化、およびβ-2-トランスフェリン症の先天性障害の遺伝的変異体としての使用につながります、これは脳脊髄液漏れのマーカーです。このホワイトペーパーでは、体液中のトランスフェリンアイソフォームを検出するのに適した現在既知の毛細血管電気泳動ベースのアッセイの開発、仕様、強み、弱点、および日常的な使用に関する洞察を提供します。これまで到達した成果は、毛細血管ゾーンの電気泳動は、アッセイが精巧なサンプル前処理を必要とせず、したがって多毛細管器具の高スループット分析のために完全に自動化できるため、生物学的標本のトランスフェリンの分子形態を監視する魅力的な技術であることを示しています。毛細血管の等電気焦点に基づくアッセイは魅力的ではありません。彼らは、全柱イメージング検出器を使用した計装が利用できない場合、焦点を合わせた後、生物学的マトリックスからのトランスフェリンの免疫抽出と動員を必要とします。キャリアアンフォライトとトランスフェリンの鉄との相互作用は、鉄の飽和を防ぐ可能性があり、したがって、より複雑なアイソフォームパターンを提供します。

Work dealing with the monitoring of transferrin isoforms in human serum and other body fluids by capillary electrophoresis is reviewed. It comprises capillary zone electrophoresis and capillary isoelectric focusing efforts that led to the exploration and use of assays for the determination of carbohydrate-deficient transferrin as a marker for excessive alcohol intake, genetic variants of transferrin, congenital disorders of glycosylation and β-2-transferrin, which is a marker for cerebrospinal fluid leakage. This paper provides insight into the development, specifications, strengths, weaknesses, and routine use of the currently known capillary electrophoresis based assays suitable to detect transferrin isoforms in body fluids. The achievements reached so far indicate that capillary zone electrophoresis is an attractive technology to monitor the molecular forms of transferrin in biological specimens as the assays do not require an elaborate sample pretreatment and thus can be fully automated for high-throughput analyses on multicapillary instruments. Assays based on capillary isoelectric focusing are less attractive. They require immunoextraction of transferrin from the biological matrix and mobilization after focusing if instrumentation with a whole-column imaging detector is not available. Interactions of the carrier ampholytes with the iron of transferrin may prevent iron saturation and thus provide more complicated isoform patterns.