黄体形成ホルモン放出ホルモンとGM1ドープコレステロール/スフィンゴミエリン小胞との相互作用：分光研究

神経ホルモンの転座と作用における神経膜の役割を理解することは非常に重要です。黄体形成ホルモン放出ホルモン（LHRH）は神経ペプチドホルモンであり、LHとFSHの合成を刺激してすべての脊椎動物の生殖を維持することにより、最終シグナル伝達分子として機能します。LHRHの受容体は、脳の乳房腫瘍と下垂体に見られます。さらに、神経原形質膜には、LHRHの特定の結合部位が含まれていることがわかりました。LHRHが受容体に結合する前に膜に結合するメカニズムは非常に重要なステップであり、膜を横切るペプチドの翻訳に大きな影響を与える可能性があります。ガングリオシドとして知られるグリコリン酸塩脂質の複雑な形態は、神経細胞と乳房腫瘍組織の原形質膜の重要な成分です。それらは、さまざまな生理学的膜プロセスで重要な役割を果たします。したがって、Gangliosideを含む膜とLHRHとの相互作用は、LHRHが神経膜を介して翻訳し、結合と活性化のためにその受容体に到達するために促進する際に重要である可能性があります。CD、UV吸収装置、および蛍光分光法を使用して、コレステロール（CHOL）/スフィンゴミエリン（SM）およびGM1/CHOL/SMベシクルの存在下でのLHRHのガングリオシドモノシアロ1（GM1）誘発コンフォメーション変化の効果が研究されました。前述の分光研究は、LHRHが両方の小胞で結合できることを示していますが、GM1を含む小胞はGM1のない小胞よりも効果的に相互作用します。chol/sm小胞は、ペプチドの立体構造を部分的に乱します。さらに、LHRHのGM1/CHOL/SMベシクルへの結合は、立体構造の剛性の喪失とランダムコイルの達成を誘発します。

Understanding the role of neural membrane in translocation and action of neurohormone is of great importance. Luteinizing hormone-releasing hormone (LHRH) is a neuropeptide hormone and it acts as a final signaling molecule by stimulating the synthesis of LH and FSH to maintain reproduction in all vertebrates. The receptors of LHRH are found in breast tumors and pituitary gland in the brain. Moreover, neural plasma membrane is also found to contain specific binding site for LHRH. The mechanism by which LHRH binds to membrane before it binds to the receptors is a very critical step and can have a profound impact upon the translation of peptide across the membrane. A complex form of glycosphingolipids known as Ganglioside is an important component of plasma membrane of nerve cells and breast tumor tissues. They play an important role in various physiological membrane processes. Therefore, the interaction of ganglioside-containing membrane with LHRH might be crucial in aiding the LHRH to translate through the neural membrane and reach its receptor for binding and activation. Using CD, UV-Absorbance, and fluorescence spectroscopy, the effect of Ganglioside Monosialo 1(GM1)-induced conformational changes of LHRH in the presence of Cholesterol (CHOL)/Sphingomyelin (SM) and GM1/CHOL/SM vesicles was studied. The aforesaid spectroscopic studies show that LHRH is able to bind with both the vesicles, but GM1-containing vesicles interact more effectively than vesicles without GM1. CHOL/SM vesicles partially disturb the conformation of the peptide. Moreover, binding of LHRH to GM1/CHOL/SM vesicles induces loss of conformational rigidity and attainment of a random coil.