髪のα-ケラチン繊維の粘弾性特性

非標識：かなりの粘弾性とひずみ速度感度は、生体高分子と見なすことができるα-ケラチン繊維の特徴です。粘弾性の理解は、これらの生物学的材料の全体的な機械的特性に関する知識の重要な部分です。ここでは、この反応の原因を分析するために、馬と人間の毛を調べます。さまざまな周波数と温度にわたるα-ケラチン繊維の動的な機械的応答は、動的機械分析器を使用して分析されます。α-ケラチン繊維は、より高い温度でより粘性になる間、より高い周波数でより弾力的に振る舞います。〜55°Cのガラス遷移温度が識別されます。0.02および0.25の2つの株でのα-ケラチン繊維の応力緩和挙動が確立され、Maxwell-WieChertモデルに基づいて構成的方程式に適合します。構成方程式は、弾性領域内の実験結果とさらに比較され、良好な一致が得られます。馬の毛の場合は14と359、人間の髪の2つのリラクゼーション定数、359秒と207秒は、2つの階層レベルのリラクゼーションに関連しています。クリープテストの結果は、髪が単位に伸びているため、αヘリック構造の不整合と相変換に関する重要な知識も提供します。SEMの結果は、馬の毛が粗い表面の形態と損傷したキューティクルを持っていることを示しています。また、人間の髪の0.11と比較して、0.05のひずみレート感度が低いことを示します。馬と人間の毛が化学的に治療され、ジスルフィド結合が切断された後、それらは約0.05の同様のひずみ速度感受性を示します。FTIRの結果は、人間の髪が-S-S-cleavageに対してより敏感であり、システイン酸含有量の増加をもたらすことを確認しています。したがって、マトリックス内のジスルフィド結合は、α-ケラチン繊維のひずみレート感度と粘弾性の1つの源として実験的に特定されます。 重要な声明：髪には、密度正規化ベースの金属と同等の優れた機械的強度があります。強度に加えて、アルファヘリックスの展開と/またはこれらのヘリックスのベータシートへの変換によって可能になる大きな延性があります。これらのユニークな生物学的材料の重要な粘弾性に重点を置いて、変形と故障メカニズムを特定し、それらを階層構造に接続します。

UNLABELLED: Considerable viscoelasticity and strain-rate sensitivity are a characteristic of α-keratin fibers, which can be considered a biopolymer. The understanding of viscoelasticity is an important part of the knowledge of the overall mechanical properties of these biological materials. Here, horse and human hairs are examined to analyze the sources of this response. The dynamic mechanical response of α-keratin fibers over a range of frequencies and temperatures is analyzed using a dynamic mechanical analyzer. The α-keratin fibers behave more elastically at higher frequencies while they become more viscous at higher temperatures. A glass transition temperature of ∼55°C is identified. The stress relaxation behavior of α-keratin fibers at two strains, 0.02 and 0.25, is established and fit to a constitutive equation based on the Maxwell-Wiechert model. The constitutive equation is further compared to the experimental results within the elastic region and a good agreement is obtained. The two relaxation constants, 14s and 359s for horse hair and 11s and 207s for human hair, are related to two hierarchical levels of relaxation: the amorphous matrix-intermediate filament interfaces, for the short term, and the cellular components for the long term. Results of the creep test also provide important knowledge on the uncoiling and phase transformation of the α-helical structure as hair is uniaxially stretched. SEM results show that horse hair has a rougher surface morphology and damaged cuticles. It also exhibits a lower strain-rate sensitivity of 0.05 compared to that of 0.11 for human hair. After the horse and human hairs are chemically treated and the disulfide bonds are cleaved, they exhibit a similar strain-rate sensitivity of ∼0.05. FTIR results confirms that the human hair is more sensitive to the -S-S- cleavage, resulting in an increase of cysteic acid content. Therefore, the disulfide bonds in the matrix are experimentally identified as one source of the strain-rate sensitivity and viscoelasticity in α-keratin fibers. STATEMENT OF SIGNIFICANCE: Hair has outstanding mechanical strength which is equivalent to metals on a density-normalized basis. It possesses, in addition to the strength, a large ductility that is enabled by either the unfolding of the alpha helices and/or the transformation of these helices to beta sheets. We identify the deformation and failure mechanisms and connect them to the hierarchical structure, with emphasis on the significant viscoelasticity of these unique biological materials.