Qtaimを使用したRamachandranプロット（ϕ-ψ）の禁じられた地域の探索

ラマチャンドランプロットの新しいQTAIM解釈は、29 Magainin-2ペプチドコンフォーマーのセットを備えた電子密度の第2誘導マトリックスの最も容易な固有ベクトルから定式化されています。電荷密度の最も優先された方向に関連するQTAIM固有ベクトルの存在は、ペプチド折りたたみにおける水素結合、HH接触、およびグリシンアミノ酸モノマーの役割を説明しました。QTAIMの最も高い程度の占有は、残りの骨格ペプチド結合と比較して、グリシンアミノ酸モノマーに対してラマチャンドランのプロットと解釈されました。グリシンアミノ酸モノマーのQTAIM固有ベクトルの可動性は、他のアミノ酸よりも高く、水素結合のそれに匹敵し、マガイニン-2骨格の柔軟性を説明していました。さまざまなハイブリッドQtaim-ramachandranプロットを実験して、グリシンアミノ酸モノマーがラマチャンドランプロットの「禁じられた」領域を主に占める理由を強調して説明しました。さらに、新しいハイブリッドQtaim-ramachandranプロットには、Qtaimの特性を最も優先していない地域の特性を保持しながら、従来のラマチャンドランプロットから馴染みのある概念に関連付けることができる認識可能な領域が含まれていました。

A new QTAIM interpretation of the Ramachandran plot is formulated from the most and least facile eigenvectors of the second-derivative matrix of the electron density with a set of 29 magainin-2 peptide conformers. The presence of QTAIM eigenvectors associated with the most and least preferred directions of electronic charge density explained the role of hydrogen bonding, HH contacts and the glycine amino acid monomer in peptide folding. The highest degree of occupation of the QTAIM interpreted Ramachandran plot was found for the glycine amino acid monomer compared with the remaining backbone peptide bonds. The mobility of the QTAIM eigenvectors of the glycine amino acid monomer was higher than for the other amino acids and was comparable to that of the hydrogen bonding, explaining the flexibility of the magainin-2 backbone. We experimented with a variety of hybrid QTAIM-Ramachandran plots to highlight and explain why the glycine amino acid monomer largely occupies the 'forbidden' region on the Ramachandran plot. In addition, the new hybrid QTAIM-Ramachandran plots contained recognizable regions that can be associated with concepts familiar from the conventional Ramachandran plot whilst retaining the character of the QTAIM most and least preferred regions.