β-ヘアピンリピートタンパク質の分類

近年、タンデムリピートを備えた多くの新しいタンパク質構造が現れています。これらのタンパク質の多くは、β-ヘアピンのタンデムアレイで構成されています。今日、これらのβ-Hairpin Repeat（BHR）構造に関するデータの量と多様性は、詳細な分析とさらなる分類を必要とするレベルに達しました。この論文では、BHRタンパク質を分類し、構造、繰り返しモチーフのシーケンス、機能、および生物内の主要な分類学的王国にわたって分布のシーケンスを比較しました。その結果、クラスIII（伸長構造）のタンデムリピートタンパク質と、クラスIV（「閉じた」構造）の1つのBHRフォールド（上下βバレル）の6つの異なるBHR倍を特定しました。私たちの調査では、細菌とウイルスの間のBHRタンパク質の高い発生率と、アミロイドフィブリルの構造との関係の可能性が明らかになりました。これは、BHRの折り畳みが、特に加齢に伴うアミロイドーシスと新興感染症の文脈において、将来の構造研究の魅力的な標的になることを示しています。この作業により、注釈付きタンデムリピートタンパク質構造を含むRepeatSDBデータベースを更新し、BHR構造アライメントに基づいてシーケンスプロファイルを構築することができました。

In recent years, a number of new protein structures that possess tandem repeats have emerged. Many of these proteins are comprised of tandem arrays of β-hairpins. Today, the amount and variety of the data on these β-hairpin repeat (BHR) structures have reached a level that requires detailed analysis and further classification. In this paper, we classified the BHR proteins, compared structures, sequences of repeat motifs, functions and distribution across the major taxonomic kingdoms of life and within organisms. As a result, we identified six different BHR folds in tandem repeat proteins of Class III (elongated structures) and one BHR fold (up-and-down β-barrel) in Class IV ("closed" structures). Our survey reveals the high incidence of the BHR proteins among bacteria and viruses and their possible relationship to the structures of amyloid fibrils. It indicates that BHR folds will be an attractive target for future structural studies, especially in the context of age-related amyloidosis and emerging infectious diseases. This work allowed us to update the RepeatsDB database, which contains annotated tandem repeat protein structures and to construct sequence profiles based on BHR structural alignments.