ヘモグロビンの構造と機能

ヘモグロビン（HB）は、哺乳類のO2輸送に不可欠な血液中の鉄含有タンパク質として広く知られています。あまり広く認識されていないのは、赤血球HBがHBタンパク質の大ファミリーに属し、生命菌、古細菌、真核生物の3つのドメインすべてにメンバーが分布していることです。このレビューは、主にこの分野にぴったりの研究者を対象としており、HB構造と機能における多様性と共通の特徴の幅広い概要を試みます。トピックには、HBの構造的および機能的分類が含まれます。O2/no/coと他の小さなリガンドの間のO2結合親和性と選択性の原理。ヘキサコーディネート（ビスイミダゾール調整されたヘムを含む）HBS;細菌が切り捨てられたHB;フラボヘモグロビン;HBSの生物活性ガス、特にNO、および窒息ストレスからの保護との酵素反応。そして、センサーHB。最後のセクションでは、新しい動力学モデルの開発を含む、哺乳類RBC HBによるアロステリックO2結合の構造基盤に関する作業の進化をスケッチします。可能であれば、HB研究の現在の進歩のコンテキストを提供するために、歴史的作品への参照が含まれています。

Haemoglobin (Hb) is widely known as the iron-containing protein in blood that is essential for O2 transport in mammals. Less widely recognised is that erythrocyte Hb belongs to a large family of Hb proteins with members distributed across all three domains of life-bacteria, archaea and eukaryotes. This review, aimed chiefly at researchers new to the field, attempts a broad overview of the diversity, and common features, in Hb structure and function. Topics include structural and functional classification of Hbs; principles of O2 binding affinity and selectivity between O2/NO/CO and other small ligands; hexacoordinate (containing bis-imidazole coordinated haem) Hbs; bacterial truncated Hbs; flavohaemoglobins; enzymatic reactions of Hbs with bioactive gases, particularly NO, and protection from nitrosative stress; and, sensor Hbs. A final section sketches the evolution of work on the structural basis for allosteric O2 binding by mammalian RBC Hb, including the development of newer kinetic models. Where possible, reference to historical works is included, in order to provide context for current advances in Hb research.