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キネシンモーターズは、双極スピンドルアセンブリで中心的な役割を果たします。多くの真核生物では、紡錘体の極の分離は、外側の力を生成するキネシン-5によって駆動されます。この外側の力は、キネシン-14および/またはダイニンによって誘発された拮抗的な内向きの力によってバランスが取れます。分裂酵母では、2つのキネシン-14タンパク質、PKL1およびKLP2が、キネシン-5モータータンパク質カット7に対して反対の役割を果たします。ただし、2つのキネシン-14タンパク質が個々の活動を調整する方法はとらえどころのないままです。ここでは、PKL1またはKLP2のいずれかの削除が温度感受性Cut7変異体を救助するが、PKL1のみの削除がCut7欠失によって引き起こされる致死を迂回できることを示しています。PKL1はスピンドルポールボディにつながれていますが、KLP2はスピンドル微小管に沿って局在しています。ただし、KLP2のスピンドル極本部への強制ターゲティングは、PKL1機能を補正し、個々の運動特異性ではなく細胞局在が2つのキネシン-14タンパク質を区別することを示しています。興味深いことに、ヒトキネシン-14（KIFC1またはHSET）は、PKL1またはKLP2のいずれかを置き換えることができます。さらに、HSETの過剰生産は、Cut7の不活性化の表現型を連想させる単極紡錘体を誘導します。まとめると、この研究は生物学的メカニズムを明らかにしました。それにより、2つの異なるキネシン-14モータータンパク質が、キネシン-5に対する拮抗的な役割を空間的に異なる方法で発揮します。
キネシンモーターズは、双極スピンドルアセンブリで中心的な役割を果たします。多くの真核生物では、紡錘体の極の分離は、外側の力を生成するキネシン-5によって駆動されます。この外側の力は、キネシン-14および/またはダイニンによって誘発された拮抗的な内向きの力によってバランスが取れます。分裂酵母では、2つのキネシン-14タンパク質、PKL1およびKLP2が、キネシン-5モータータンパク質カット7に対して反対の役割を果たします。ただし、2つのキネシン-14タンパク質が個々の活動を調整する方法はとらえどころのないままです。ここでは、PKL1またはKLP2のいずれかの削除が温度感受性Cut7変異体を救助するが、PKL1のみの削除がCut7欠失によって引き起こされる致死を迂回できることを示しています。PKL1はスピンドルポールボディにつながれていますが、KLP2はスピンドル微小管に沿って局在しています。ただし、KLP2のスピンドル極本部への強制ターゲティングは、PKL1機能を補正し、個々の運動特異性ではなく細胞局在が2つのキネシン-14タンパク質を区別することを示しています。興味深いことに、ヒトキネシン-14（KIFC1またはHSET）は、PKL1またはKLP2のいずれかを置き換えることができます。さらに、HSETの過剰生産は、Cut7の不活性化の表現型を連想させる単極紡錘体を誘導します。まとめると、この研究は生物学的メカニズムを明らかにしました。それにより、2つの異なるキネシン-14モータータンパク質が、キネシン-5に対する拮抗的な役割を空間的に異なる方法で発揮します。
Kinesin motors play central roles in bipolar spindle assembly. In many eukaryotes, spindle pole separation is driven by kinesin-5, which generates outward force. This outward force is balanced by antagonistic inward force elicited by kinesin-14 and/or dynein. In fission yeast, two kinesin-14 proteins, Pkl1 and Klp2, play an opposing role against the kinesin-5 motor protein Cut7. However, how the two kinesin-14 proteins coordinate individual activities remains elusive. Here, we show that although deletion of either pkl1 or klp2 rescues temperature-sensitive cut7 mutants, deletion of only pkl1 can bypass the lethality caused by cut7 deletion. Pkl1 is tethered to the spindle pole body, whereas Klp2 is localized along the spindle microtubule. Forced targeting of Klp2 to the spindle pole body, however, compensates for Pkl1 functions, indicating that cellular localizations, rather than individual motor specificities, differentiate between the two kinesin-14 proteins. Interestingly, human kinesin-14 (KIFC1 or HSET) can replace either Pkl1 or Klp2. Moreover, overproduction of HSET induces monopolar spindles, reminiscent of the phenotype of Cut7 inactivation. Taken together, this study has uncovered the biological mechanism whereby two different Kinesin-14 motor proteins exert their antagonistic roles against kinesin-5 in a spatially distinct manner.
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