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ラクダの重鎖可変ドメイン(VHHS)は、自然界で発生する最小の無傷の抗原結合ユニットです。VHHSは、高度の溶解度と堅牢性を有しており、アビディティの増加を伴う多価の構造の生成を可能にします - 他の抗体断片やモノクローナル抗体に対する優位性をマークする特性。古典的な免疫療法剤にはアクセスできない分子標的に効果的に結合し、微生物培養で容易に生成されることができるVHHは、医薬品バイオテクノロジーのための有望なツールと見なされます。細菌およびウイルス感染によって引き起こされる疾患を標的とする予防および治療薬の開発のためのVHHSの視点と可能性を実証することを目的として、このレビュー記事は、最初にVHHSのユニークな特性の根底にある構造的特徴を説明し、現在の方法を説明します病原体特異的VHHHの選択と組換え生産に使用され、VHHSを宿主病原体相互作用または感染剤の中立化剤の阻害剤として採用した5つの異なる研究の実験的所見を徹底的に要約します。過去および最近の研究では、免疫療法薬の新規モダリティおよびモノクローナル抗体の有望な代替品としてのラクダの重鎖可変ドメインの可能性が示唆されています。VHHSは、宿主組織への接着を防ぎ、疾患を引き起こす細菌毒素を隔離することにより、細菌の病因を妨害する能力を示しています。ウイルス感染から保護するために、VHHSは、ウイルス性コートタンパク質への結合または細胞表面受容体との相互作用をブロックすることにより、ウイルス侵入の阻害剤として使用される場合があります。感染症の免疫療法剤としてのVHHSの実施は、かなりの可能性があり、近い将来公衆衛生に貢献する予定です。
ラクダの重鎖可変ドメイン(VHHS)は、自然界で発生する最小の無傷の抗原結合ユニットです。VHHSは、高度の溶解度と堅牢性を有しており、アビディティの増加を伴う多価の構造の生成を可能にします - 他の抗体断片やモノクローナル抗体に対する優位性をマークする特性。古典的な免疫療法剤にはアクセスできない分子標的に効果的に結合し、微生物培養で容易に生成されることができるVHHは、医薬品バイオテクノロジーのための有望なツールと見なされます。細菌およびウイルス感染によって引き起こされる疾患を標的とする予防および治療薬の開発のためのVHHSの視点と可能性を実証することを目的として、このレビュー記事は、最初にVHHSのユニークな特性の根底にある構造的特徴を説明し、現在の方法を説明します病原体特異的VHHHの選択と組換え生産に使用され、VHHSを宿主病原体相互作用または感染剤の中立化剤の阻害剤として採用した5つの異なる研究の実験的所見を徹底的に要約します。過去および最近の研究では、免疫療法薬の新規モダリティおよびモノクローナル抗体の有望な代替品としてのラクダの重鎖可変ドメインの可能性が示唆されています。VHHSは、宿主組織への接着を防ぎ、疾患を引き起こす細菌毒素を隔離することにより、細菌の病因を妨害する能力を示しています。ウイルス感染から保護するために、VHHSは、ウイルス性コートタンパク質への結合または細胞表面受容体との相互作用をブロックすることにより、ウイルス侵入の阻害剤として使用される場合があります。感染症の免疫療法剤としてのVHHSの実施は、かなりの可能性があり、近い将来公衆衛生に貢献する予定です。
Camelid heavy-chain variable domains (VHHs) are the smallest, intact, antigen-binding units to occur in nature. VHHs possess high degrees of solubility and robustness enabling generation of multivalent constructs with increased avidity - characteristics that mark their superiority to other antibody fragments and monoclonal antibodies. Capable of effectively binding to molecular targets inaccessible to classical immunotherapeutic agents and easily produced in microbial culture, VHHs are considered promising tools for pharmaceutical biotechnology. With the aim to demonstrate the perspective and potential of VHHs for the development of prophylactic and therapeutic drugs to target diseases caused by bacterial and viral infections, this review article will initially describe the structural features that underlie the unique properties of VHHs and explain the methods currently used for the selection and recombinant production of pathogen-specific VHHs, and then thoroughly summarize the experimental findings of five distinct studies that employed VHHs as inhibitors of host-pathogen interactions or neutralizers of infectious agents. Past and recent studies suggest the potential of camelid heavy-chain variable domains as a novel modality of immunotherapeutic drugs and a promising alternative to monoclonal antibodies. VHHs demonstrate the ability to interfere with bacterial pathogenesis by preventing adhesion to host tissue and sequestering disease-causing bacterial toxins. To protect from viral infections, VHHs may be employed as inhibitors of viral entry by binding to viral coat proteins or blocking interactions with cell-surface receptors. The implementation of VHHs as immunotherapeutic agents for infectious diseases is of considerable potential and set to contribute to public health in the near future.
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