WNK1キナーゼと終了因子PCF11は、核mRNAの輸出を転写と接続します

核遺伝子転写は、クロマチンテンプレートおよびメッセンジャーRNA（mRNA）から細胞質への輸出から転写産物放出と調整されています。ここでは、細胞質におけるイオン恒常性の重要な調節因子として以前に確立されていたにもかかわらず、哺乳類mRNA輸出経路における核局在キナーゼWNK1（リジン[k] 1）の役割について説明します。我々のデータは、WNK1がRNAポリメラーゼII（POL II）C末端ドメイン（CTD）絡み合ったドメイン（CID）の端子PCF11をリン酸化することを明らかにしています。さらに、PCF11 CIDのリン酸化により、Pol IIとの相互作用が弱まります。クロマチン関連PoL IIからの転写産物放出を促進するために、WNK1とPCF11 CID ACTの関連するリン酸化が予測します。これにより、細胞質へのmRNA輸出が促進されます。

Nuclear gene transcription is coordinated with transcript release from the chromatin template and messenger RNA (mRNA) export to the cytoplasm. Here we describe the role of nuclear-localized kinase WNK1 (with no lysine [K] 1) in the mammalian mRNA export pathway even though it was previously established as a critical regulator of ion homeostasis in the cytoplasm. Our data reveal that WNK1 phosphorylates the termination factor PCF11 on its RNA polymerase II (Pol II) C-terminal domain (CTD)-interacting domain (CID). Furthermore, phosphorylation of the PCF11 CID weakens its interaction with Pol II. We predict that WNK1 and the associated phosphorylation of the PCF11 CID act to promote transcript release from chromatin-associated Pol II. This in turn facilitates mRNA export to the cytoplasm.