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8つの酵素(クエン酸シンターゼ、CS;乳酸デヒドロゲナーゼ、LDH;ピルビン酸キナーゼ、PK;アラニンアミノトランスフェラーゼ、アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ、ASP AT; Glutamate dehydrogenase、GDH; Glucose-6-phosphdhth;ヌクレオシド二リン酸キナーゼ、NDPK)は、ブラインシュリンプ、アルテミアフランシスカナで検査されました。動物は、25倍の範囲を表す3つの濃度で提供された藻類ダナリエラサリナに与えられました。動物あたりの酵素活性(y)は、アロメトリック方程式の形で体の大きさ(m、乾燥質量またはタンパク質として表される)に対して回帰されました。log y = log a + b log m、aとbは適合定数です。考慮されるすべての酵素について、スケーリング指数(b)の値は、タンパク質質量を使用するときよりも、体のサイズ指数として乾燥質量を使用したときに有意に高かった。したがって、選択されたボディサイズのインデックスは、アロメトリック研究で得られた指数に影響を与える可能性があります。異なる培養の特定の成長率は大きく異なりましたが、あらゆる酵素の培養の間にスケーリング関係に有意差は見られませんでした。多くの酵素の場合、成長率はスケーリング関係の変動の原因ではないかもしれません。検査された他の酵素とは異なり、対数変換されたNDPK活性と対数変換された質量は線形ではありませんでした。NDPK活動はプラトーに到達しました。成長とのNDPKスケーリング関係の変動は、アルテミアの成長率を予測する手段を提供する可能性があります。
8つの酵素(クエン酸シンターゼ、CS;乳酸デヒドロゲナーゼ、LDH;ピルビン酸キナーゼ、PK;アラニンアミノトランスフェラーゼ、アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ、ASP AT; Glutamate dehydrogenase、GDH; Glucose-6-phosphdhth;ヌクレオシド二リン酸キナーゼ、NDPK)は、ブラインシュリンプ、アルテミアフランシスカナで検査されました。動物は、25倍の範囲を表す3つの濃度で提供された藻類ダナリエラサリナに与えられました。動物あたりの酵素活性(y)は、アロメトリック方程式の形で体の大きさ(m、乾燥質量またはタンパク質として表される)に対して回帰されました。log y = log a + b log m、aとbは適合定数です。考慮されるすべての酵素について、スケーリング指数(b)の値は、タンパク質質量を使用するときよりも、体のサイズ指数として乾燥質量を使用したときに有意に高かった。したがって、選択されたボディサイズのインデックスは、アロメトリック研究で得られた指数に影響を与える可能性があります。異なる培養の特定の成長率は大きく異なりましたが、あらゆる酵素の培養の間にスケーリング関係に有意差は見られませんでした。多くの酵素の場合、成長率はスケーリング関係の変動の原因ではないかもしれません。検査された他の酵素とは異なり、対数変換されたNDPK活性と対数変換された質量は線形ではありませんでした。NDPK活動はプラトーに到達しました。成長とのNDPKスケーリング関係の変動は、アルテミアの成長率を予測する手段を提供する可能性があります。
Activity-body size relationships for eight enzymes (citrate synthase, CS; lactate dehydrogenase, LDH; pyruvate kinase, PK; alanine aminotransferase, ala AT; aspartate aminotransferase, asp AT; glutamate dehydrogenase, GDH; glucose-6-phosphate dehydrogenase, G6Pdh; and nucleoside diphosphate kinase, NDPK) were examined in the brine shrimp, Artemia franciscana. The animals were fed on the alga Dunaliella salina, which was provided in three concentrations representing a 25-fold range. Enzyme activities per animal (Y) were regressed against body size (M, expressed as dry mass or protein) in the form of the allometric equation, log Y = log a + b log M, where a and b are fitted constants. For all enzymes considered, the value of the scaling exponent (b) was significantly higher when dry mass was used, as a body size index, than when protein mass was used. Therefore, the index of body size chosen can influence the exponent obtained in allometric studies. Although specific growth rates of different cultures varied greatly, no significant differences in scaling relationships were found between cultures for any enzyme. For many enzymes, growth rate may not be a source of variation in scaling relationships. Unlike the other enzymes examined, the log-transformed NDPK activity versus log-transformed mass was not linear; NDPK activity reached a plateau. Variation in NDPK scaling relationships with growth may provide a means to predict growth rate in Artemia.
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