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ベータ1ベータ1およびベータ2ベータ2ヒト肝臓アルコールデヒドロゲナーゼイソ酵素は、炭酸酵素結合部位の1つの残基のみによって異なります。ベータ1のarg-47は、ベータ2サブユニットで彼に置き換えられます。Arg-47は、不活性化の前にミカエリス - メンテン複合体のハロー酸を結合することにより、馬肝臓アルコールデヒドロゲナーゼにおけるCys-46のカルボキシメチル化を促進すると考えられているため、ヨード酢酸塩を伴う2つのヒト肝betaベータ酵素の修飾の特異性と速度論は、比較されます。両方のベータベータ酵素は、ヨード[14C]酢酸で処理することにより不活性化され、サブユニットごとに1つのCysをカルボキシメチル化しました。馬肝臓アルコールデヒドロゲナーゼにおける活性サイト亜鉛原子のリガンドであるCYS-174は、それぞれのヒトベータベータイソザイムで選択的にカルボキシメチル化されました。酵素に組み込まれたヨード[14C]酢酸塩の15％未満がCYS-46に登場しました。したがって、ヒトベータベータイソ酵素の陰イオン結合部位の塩基性アミノ酸の3次元構造は、馬肝臓アルコールデヒドロゲナーゼのそれとは異なるようです。アルキル化の速度論は、イソ酵素の不活性化前のミカエリス・メンテン複合体の形成と一致しています。ヨードアセテートの平均KI値は、ベータ1ベータ1とベータ2ベータ2でそれぞれ10および16 mmであり、不活性化の最大速度定数はそれぞれ0.22および0.17分-1でした。これらのデータから、不活性化の動力学に対する位置47でのARGの代替の比較的小さな効果があると結論付けることができます。
ベータ1ベータ1およびベータ2ベータ2ヒト肝臓アルコールデヒドロゲナーゼイソ酵素は、炭酸酵素結合部位の1つの残基のみによって異なります。ベータ1のarg-47は、ベータ2サブユニットで彼に置き換えられます。Arg-47は、不活性化の前にミカエリス - メンテン複合体のハロー酸を結合することにより、馬肝臓アルコールデヒドロゲナーゼにおけるCys-46のカルボキシメチル化を促進すると考えられているため、ヨード酢酸塩を伴う2つのヒト肝betaベータ酵素の修飾の特異性と速度論は、比較されます。両方のベータベータ酵素は、ヨード[14C]酢酸で処理することにより不活性化され、サブユニットごとに1つのCysをカルボキシメチル化しました。馬肝臓アルコールデヒドロゲナーゼにおける活性サイト亜鉛原子のリガンドであるCYS-174は、それぞれのヒトベータベータイソザイムで選択的にカルボキシメチル化されました。酵素に組み込まれたヨード[14C]酢酸塩の15％未満がCYS-46に登場しました。したがって、ヒトベータベータイソ酵素の陰イオン結合部位の塩基性アミノ酸の3次元構造は、馬肝臓アルコールデヒドロゲナーゼのそれとは異なるようです。アルキル化の速度論は、イソ酵素の不活性化前のミカエリス・メンテン複合体の形成と一致しています。ヨードアセテートの平均KI値は、ベータ1ベータ1とベータ2ベータ2でそれぞれ10および16 mmであり、不活性化の最大速度定数はそれぞれ0.22および0.17分-1でした。これらのデータから、不活性化の動力学に対する位置47でのARGの代替の比較的小さな効果があると結論付けることができます。
The beta 1 beta 1 and beta 2 beta 2 human liver alcohol dehydrogenase isoenzymes differ by only one residue at the coenzyme-binding site; Arg-47 in beta 1 is replaced by His in the beta 2 subunit. Since Arg-47 is thought to facilitate the carboxymethylation of Cys-46 in horse liver alcohol dehydrogenase by binding halo acids in a Michaelis-Menten complex prior to inactivation, the specificity and kinetics of modification of the two human liver beta beta isoenzymes with iodoacetate were compared. Both of the beta beta isoenzymes were inactivated by treatment with iodo[14C]acetate, and one Cys per subunit was carboxymethylated. Cys-174, which is a ligand to the active-site zinc atom in horse liver alcohol dehydrogenase, was selectively carboxymethylated in each of the human beta beta isoenzymes; less than 15% of the iodo[14C]acetate incorporated into the enzyme appeared in Cys-46. Therefore, the three-dimensional structure of the basic amino acids in the anion-binding site of the human beta beta isoenzymes appears to be different from that of horse liver alcohol dehydrogenase. The kinetics of alkylation are consistent with the formation of a Michaelis-Menten complex before inactivation of the isoenzymes. The average Ki values for iodoacetate were 10 and 16 mM for beta 1 beta 1 and beta 2 beta 2, respectively, and maximal rate constants for inactivation were 0.22 and 0.17 min-1, respectively. From these data, it can be concluded that there is a relatively minor effect of the substitution of His for Arg at position 47 on the kinetics of inactivation.
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